Свойства ферментов: термолабильность. Больш при темп 36-40. Выще – денатурация, ниже- не активен.
рН. Больш активно в нейтральной стреде, есть те,к оторые работают в кислой(пепсин) или в сильно щелочной(щелочная фосфатаза) при изм рН среды активность снижается, то есть изменяется степень ионизации кислотных или основных групп.
Специфичность. Избирательность действия. Бывает абсолютная, т.е. феремнь действует только на 1 ссуцбстрат. И относительная, на определенные хим связи в молекуле субстрата, бывает стереоспецифичность, то есть фремент катализирует превращение стереоизомеров.
Влияние активаторов и ингибиторов. Виды ингибирования:
По отношению к активному центру:
Конкурентным. Т.е.е ингибитор похож на молекулу субстрата.
Обратимое и необратимое
Классификация
- Оксидоредуктазы, катализируют ОВР
- оксидазы, отсоединяют водород от субстрата, передают ан кислород
- анаэробные дегидрогеназы. Передача на любой субстрат только не на кислород. Над и надф содерж ферменты
- аэробные дегидрогеназы. Передача на кислород и куда угодно. Над и фмн содерж.
- Гидроксипероксидазы, катализирует распад перекиси
- Оксигеназы. Катализирует внедрение кислорода в молекулы субстрата
- Трансферазы, катализируют межмолекулярный перенос атомов или радикалов
- Гидралазы катализирует присоединение воды
- Лиазы кат отщепление от субвстрата негидролитическим путем различных функц групп или присоед воды по месту двойных связей
- Изомеразы образование изомеров
- Лигазы. Кат образование слож иорг соед с помощью энергии макроэргов, если в качестве последнего атф, то синтетаза, если другой макроэрг, то синтаза.
От концентрации субстрата
При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает соответственно подключению к реакции новых молекул фермента, затем наблюдается эффект насыщения, когда все молекулы фермента взаимодействуют с молекулами субстрата. При дальнейшем увеличении концентрации субстрата между его молекулами возникает конкуренция за активный центр фермента и скорость реакции снижается.
Зависимость от концентрации фермента
При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта.
о количестве ферментов судят по скорости катализируемой реакции в определенных, согласованных условиях измерения. При оптимальных условиях температуры, рН среды и полном насыщении фермента субстратом скорость катализируемой реакции пропорциональна концентрации фермента.
новое выражение активности фермента в каталах (кат, kat): 1 кат есть каталитическая активность, способная осуществлять реакцию со скоростью, равной 1 молю в 1 с (1 моль/с).
Кинетика ферментативной реакции (т. е. зависимость скорости реакции от ее условий) определяется в первую очередь свойствами катализатора, вследствие чего она значительно сложнее, чем кинетика некаталитических реакций
В названии большинства ферментов содержится суффикс "аза", присоединённый к названию субстрата реакции, например уреаза, сахараза, липаза, нуклеаза или к названию химического превращения определённого субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфо-глюкомутаза, пируваткарбоксилаза. Согласно российской классификации ферментов (КФ), названия ферментов пишутся слитно. Однако в употреблении сохранился ряд тривиальных, исторически закреплённых названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например трипсин, пепсин, ренин, тромбин.
