БИОСИНТЕЗ БЕЛКА

Включает в себя 5 этапов:

1. Рекогниция (узнавание) и активация аминокислот
2. Инициация
3. Элонгация
4. Терминация
5. Фолдинг и посттрансляционная модификация

2, 3 и 4 этапы называют трансляцией. Во время трансляции происходит перевод последовательно­сти нуклеотидов мРНК в последовательность аминокислот синтезируемой полипептидной цепи (ППЦ). В основе такой передачи информации лежит биологический (генетический) код – способ шифровки последовательности аминокислот в ППЦ в виде последовательности нуклеотидов. Код триплетен (одну аминокислоту кодирует триплет нуклеотидов – кодон), код вырожден (т.е. одну аминокислоту могут кодировать несколько триплетов), код непрерывный (триплеты следуют друг за другом непрерывно, между ними нет «запятых» – триплетов, разделяющих соседние кодоны); код неперекрывающийся и универсальный (он характерен для всех организмов – от простейших до человека).

Важная роль в процессе трансляции принадлежит тРНК (рис.9.), в молекулах которых имеются центры связывания как с определенным кодоном мРНК (антикодоны), так и с аминокислотой, шифруемой этим кодоном. Для каждой аминокислоты имеется своя тРНК. Все тРНК имеют конформацию клеверного листа, получающуюся сочетанием спирализованных и неспирализованных участков молекулы. 3`-конец тРНК является центром связывания аминокислот.

Активация и узнавание аминокислот сводится к образованию аминоацил-тРНК (аа-тРНК), она сопряжена с гидролизом АТФ до АМФ. Реакцию катализируют аминоацил-тРНК-синтетазы. Для каждой из 20 аминокислот имеется свой фермент. Одна из петель тРНК необходима для связыва­ния тРНК с ферментом активации аминокислот.

Биосинтез белка осуществляется на рибосомах. До трансляции рибосомы находятся в виде большой и малой субъединиц. На этапе инициации происходит образование функционально ак­тивной рибосомы. При этом соединяются большая и малая субъединицы, мРНК, для этого необ­ходима энергия ГТФ и белковые факторы инициации. В образовавшейся рибосоме выделяют А-центр (аминоацильный) и П-центр (пептидильный). На этапе инициации в П-центр приносится метионил-тРНК. Синтез белка начинается с метионина и от N-конца к С-концу. Концевой метионин часто отщепляется еще в процессе элонгации.

На этапе элонгации в А-центр рибосомы при участии ГТФ приносится аа-тРНК, антикодон которой комплементарен кодону мРНК, стоящему в А-центре. Затем аминокислота из П-центра (сначала это метионин) переносится на аминокислоту, стоящую в А-центре, и присоединяется к ней пептидной связью. Реакцию катализирует большая субчастица рибосомы. После транслокации – перемещения рибосомы относительно мРНК на один кодон – тРНК освобождается , а пептид, связанный с тРНК, оказывается в П-центре. Для транслокации требуется энергия ГТФ. Описанная последовательность событий элонгации повторяется: к следующему кодону мРНК присоединяется новая аа-тРНК, антикодон которой будет комплементарен кодону мРНК, стоящему в А-центре и т.д.

Завершающий этап трансляции – терминация – наступает тогда, когда в А-центре окажется один из терминирующих кодонов. При этом происходит гидролиз сложноэфирной связи между полипептидом и последней тРНК.

После трансляции происходит фолдинг с участием шаперонов и  пострансляционная модификация. Она включает ограниченный протеолиз (например, превращение проферментов в ферменты), различные варианты химической модификации: фосфорилирование, гидроксилирование и др.