Основним фактором термодинамічної стійкості розчинів ВМС, і в першу чергу розчинів білків, є їх висока гідрофільність, яка обумовлена наявністю полярних груп в бокових ланцюгах білків (зокрема, кислотних –СОО- та основних груп –NH3+), навколо яких утворюються потужні гідратні оболонки. Вони оберігають білкові молекули від склеювання та випадіння в осад і є основним фактором стабільності водних розчинів білків. В залежності від реакції середовища білки утворюють різні типи іонів .
H2N–R–COOH → H3N+-R–COO- (біполярний іон)
H3N+-R–COO- + H+ → H3N+-R–COOH (катіон білка в кислому середовище)
H3N+-R–COO- + OH- → HO–H3N–R–COO- (аніон білка в лужному середовищі)
Величина гідратної оболонки залежить від типу білка. Так, альбуміни краще зв’язуються з молекулами води і мають більшу водну оболонку, ніж глобуліни, чи фібриноген. Найменш стійкими розчини білків є в ізоелектричній точці. Ізоелектрична точка білка це таке значення рН при якому його молекула знаходиться в ізоелектричному стані, тобто коли число позитивних зарядів на молекулі дорівнює числу негативних зарядів. Більшість білків відносяться до кислих білків і їх бокові ланцюги містять більше карбоксильних груп, утворених дикарбоновими амінокислотами. Тому ізоелектрична точка кислих білків знаходиться в слабко кислому середовищі. Для основних білків ізоелектрична точка знаходиться в слабко лужному середовищі.
Для визначення ізоелектричної точки білків використовуються метод електрофорезу (в ізоелектричному стані молекула білка перестає рухатись в електричному полі), метод коагуляції (білок з розчину випадає в осад при рН, що відповідає ізоелектричному стану його молекули) та набухання (в ізолектричному стані набухання білка є мінімальним). Хоча розчини ВМС є досить стійки і самовільно, як колоїдні розчини, не осаджуються, однак за певних умов може наступати часткова чи навіть повна втрата їх xтабільності. До таких процесів належить коацервація та висолювання.
Основним фактором термодинамічної стійкості розчинів ВМС, і в першу чергу розчинів білків, є їх висока гідрофільність, яка обумовлена наявністю полярних груп в бокових
ланцюгах білків (зокрема, кислотних –СОО- та основних груп –NH3+), навколо яких утворюються потужні гідратні оболонки. Вони оберігають білкові молекули від склеювання та випадіння в осад і є основним фактором стабільності водних розчинів білків. В залежності від реакції середовища білки утворюють різні типи іонів .
H2N–R–COOH → H3N+-R–COO- (біполярний іон)
H3N+-R–COO- + H+ → H3N+-R–COOH (катіон білка в кислому середовище)
H3N+-R–COO- + OH-→ HO–H3N–R–COO- (аніон білка в лужному середовищі)
Величина гідратної оболонки залежить від типу білка. Так, альбуміни краще зв’язуються з молекулами води і мають більшу водну оболонку, ніж глобуліни, чи фібриноген. Найменш стійкими розчини білків є в ізоелектричній точці. Ізоелектрична точка білка це таке значення рН при якому його молекула знаходиться в ізоелектричному стані, тобто коли число позитивних зарядів на молекулі дорівнює числу негативних зарядів. Більшість білків відносяться до кислих білків і їх бокові ланцюги містять більше карбоксильних груп, утворених дикарбоновими амінокислотами. Тому ізоелектрична точка кислих білків знаходиться в слабко кислому середовищі. Для основних білків ізоелектрична точка знаходиться в слабко лужному середовищі. Для визначення ізоелектричної точки білків використовуються метод електрофорезу (в ізоелектричному стані молекула білка перестає рухатись в електричному полі), метод коагуляції (білок з розчину випадає в осад при рН, що відповідає ізоелектричному стану його молекули) та набухання (в ізолектричному стані набухання білка є мінімальним). Хоча розчини ВМС є досить стійки і самовільно, як колоїдні розчини, не осаджуються, однак за певних умов може наступати часткова чи навіть повна втрата їх стабільності. До таких процесів належить коацервація та висолювання.
