Ферме́нти або ензи́ми — органічні каталізатори білкової або РНКприроди, які утворюються в живих організмах, здатних прискорювати перебіг хімічних реакцій в організмі. Ферменти каталізують більшість хімічних реакцій, які відбуваються у живих організмах. Кожен із ферментів має один або більше активних центрів, які визначають специфічність хімічної реакції, що каталізується даним ферментом. Всі біохімічні реакції відбуваються за участю ферментів за нормальним тиском, температурою, у слабокислому, нейтральному чи слаболужному середовищі. Кінетика Міхаеліса-Ментен — у біохімії одна із найпростіших і найвідоміших моделей опису кінетики ферментативних реакцій. Ферменти зазвичай проявляють високу специфічність по відношенню до своїх субстратів. Це досягається частковою комплементарністю форми, розподілу зарядів і гідрофобних областей на молекулі субстрата і в ділянці зв'язування субстрата на ферменті. Ферменти демонструють високий рівень стереоспецифічності (просторової специфічності),регіоселектівності (специфічності орієнтації) і хемоселектівності (специфічності до хімічних груп).
34.Ферменти як каталізатори, їх селективність, ефективність, залежність від температури та реакції середовища.
Ферме́нти — органічні каталізатори білкової або РНК природи, які утворюються в живих організмах, здатних прискорювати перебіг хімічних реакцій в організмі.
Основними характеристиками каталізаторів є каталітична активність та селективність.
селективність- датність фермента із багатьох можливих реакцій з даним субстратом прискорювати лише певну реакцію. Така вибірковість є характерною відмінністю ферментів від чисто хімічних каталізаторів (платини, нікелю, заліза та ін.). Наприклад, фермент уреаза розкладає сечовину, тобто розриває зв'язок у сечовині, але не може розірвати такий же зв’язок у білків.
Активність ферментів визначається їхньою тривимірною структурою
Каталітична активність більшості ферментів виявляється в інтервалі від 10- 56 град. За вищих температур руйнується білкова основа ферменту , а за нижчих- перебіг ферментних процесів сповільнюється, що пов`язане зі зростанням в`язкості внутрішньо- та міжклітинних рідин.
На каталітичну активність ферментів істотно впливає Ph. Швидкість ферментних реакцій при збільшенні різко зростає і досягнувши певного максимуму, знову різко спадає. Концентрація йонів Гідроксонію, за якої швидкість ферментної реакції макс., є оптимальною для функціювання данного фермента. Для більшості ферментів таке значення Ph знаходиться в межах 4-10
