Это специфические белки, к-рые в своем составе имеют углеводный компонент, за его счет они могут выполнять антипитательную ф-цию, они могут связывать ферменты и активировать их, если они в большом кол-ве то они могут замедлять обмен в-в- интосификация.
Лектины — белки игликопротеины, обладающие способностью высокоспецифично связывать остатки углеводов на поверхности клеток, в частности, вызывая и хагглютинацию. Лектины нередко участвуют в клеточном распознавании, например, некоторые патогенные микроорганизмы используют лектины для прикрепления к клеткам поражённого организма. Первоначально лектины были выделены из семян растений, однако они найдены у большинства живых организмов. Лектины могут вызывать агглютинацию эритроцитов, а также обладают избирательной митогенной активностью в отношении различных субпопуляций клеток крови.
Лектины — это специфические белки, обладающие свойством обратимо и избирательно связывать углеводы и углеводные компоненты гликоконъюгатов различной природы. Пектинами принято считать только те углеводсвязывающие белки, которые не обладают специфической гликоферментативной активностью и имеют неиммунное происхождение, т.е. не являются антителами. Присутствие различных типов углеводсвязывающих белков к настоящему времени идентифицировано в тканях, биологических жидкостях и на поверхности клеток человека и животных. Роль эндогенных лектинов и углеводсвязывающих белков в организме в настоящее время связывают с функционированием иммунной системы и регуляцией процессов биоузнавания в различных биохимических системах, которые могут запускать эффекторные функции клеток. В зависимости от биохимических свойств различают несколько типов эндогенных лектинов, а именно коллектины, селектины, галектины, пентраксины , лектины I-типа и др. В настоящее время предполагается, что эндогенные лектины непосредственно участвуют в процессах иммунорегуляции , активации комплемента , адгезии лейкоцитов к эндотелию, лектинофагоцитоза, метастазирования. Несмотря на то что многие аспекты функциональной активности лектинов в организме остаются неясными, их патофизиологическое значение выявляется на примере некоторых заболеваний, сопровождающихся резким снижением или возрастанием уровня углеводсвязывающих белков в составе биологических жидкостей. С учетом того, что некоторые лектины растительного происхождения используются в клинической практике, можно ожидать дальнейшего расширения научных исследований и практического применения лектинов в терапии и клинической диагностике.
Лектины - это гликопротеины растительного происхождения, связывающие один или несколько специфических Сахаров. Свое название они получили от избирательной способности вызывать агглютинацию эритроцитов крови, клеток, бактерий. Агглютинация происходит путем взаимодействия лектинов с углеводными компонентами поверхности клеток. Так, лектин соевых белков, например, специфичен к остаткам галактозы и N-ацетилгалактозамина, а агглютинин зародышей пшеницы - к остаткам N-ацетилглюкозамина и N-ацетилнейраминовой кислоты. В очищенном виде лектины широко используются для определения группы крови, очистки гликопротеинов и в качестве средств для изучения поверхностей здоровых и больных клеток, лишенных некоторых ферментов синтеза олигосахаридов. Как связывающие специфические сахара, лектины используются в качестве зондов для "узнавания" Сахаров на мембранах клеточной поверхности здоровых и раковых клеток.
Отсутствие высокой активности лектинов, как и ингибиторов ферментов, в белковых продуктах из бобовых является одним из санитарно-гигиенических требований, предусматриваемых сертификацией для использования их в хлебопечении, кондитерской и других отраслях промышленности в целях повышения пищевой ценности изделий. Снижение активности лектинов достигается применением более мягких условий, чем снижение активности ингибиторов ферментов - нагреванием при 80°С.
