Первичная структура – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке. Вторичная – спираль. Удерживается водородными связами (слабыми). Третичная – глобула. Четыре типа связей: дисульфидная (сильная), ионная, гидрофобная, водородная(слабые). Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре (например, гемоглобин). По структурным признакам и химическому составу белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своем составе белковую часть и небелковый компонент. К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины и глобулины, проламины и глютелины, протеиноиды. Выделяют следующие группы сложных белков: хромопротеины, углевод-белковые комплексы, липид-белковые комплексы, нуклеопротеины, фосфопротеины.
2) По функциональным группам : Алифатические; Моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин); Оксимоноаминокарбоновые (серин, треонин); Моноаминодикарбоновые (аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд); Амиды моноаминодикарбоновых (аспарагин, глутамин); Диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд); Серосодержащие (цистеин, метионин); Ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)); Гетероциклические (триптофан, гистидин, пролин); Иминокислоты (пролин);