Скорочення гладеньких м’язів, як і скелетних, відбувається у 4 етапи:
1-й етап – ініціювання скорочення.
У скелетних м’язах існує лише один ініціатор скорочення - нервовий електричний імпульс. У гладеньких м’язах таких ініціаторів може бути 5 :
- нервова стимуляція;
- гормональна стимуляція;
- механічне розтягнення м’язових волокон;
- зміни хімічного складу міжклітинної рідини;
- спонтанна ініціація.
Принциповою причиною для різних типів ініціації є існування на мембрані гладеньких м’язів різних типів білків-рецепторів.
Спільною рисою факторів-ініціаторів є те, що всі вони через різні механізми ведуть до збільшення внутрішньоклітинної концентрації іонів Са2+, які у гладеньких м’язах виконують 2 важливі функції : беруть участь у генерації потенціалу дії і забезпечують скорочення.
2-й етап – спряження між стимулом і скороченням.
Спряження між стимулом і скороченням досягається завдяки іонам Са2+. Основним джерелом надходження Са2+ є позаклітинне середовище. Існує великий градієнт концентрації цих іонів між позаклітинною і внутрішньоклітинною рідиною (у клітині – 10-7М, поза клітиною – 10-3М). Значення СПР як внутрішньоклітинного джерела іонів Са2+ невелике, оскільки СПР у гладеньких м’язах рудиментарний і становить усього 2 – 7% від об’єму цитоплазми.
Подальша дія Са2+ як регулятора м’язового скорочення у гладеньких м’язах істотно відрізняється від такої у скелетних м’язах. У ГМК відсутній тропоніновий механізм регуляції скорочень (немає білка тропоніну). Натомість цей механізм здійснюється іншим білком, здатним зв’язувати Са2+ - кальмодуліном. Відбувається цей процес таким чином. Іони Са2+ зв’язуються з кальмодуліном, утворюючи комплекс, який активує фермент міозинкіназу. Міозинкіназа фосфорилює (приєднує залишок фосфорної кислоти) легкі ланцюги голівок міозину. Фосфорильовані голівки міозину набувають здатності утворювати комплекси з актиновими філаментами (дефосфорильовані голівки таку здатність втрачають).
3-й етап - власне скорочення.
Молекулярні механізми скорочення такі самі, як і в скелетних м’язах,– ковзання актинових філаментів вздовж міозинових.
Основна відмінність, власне, процесу скорочення ГМК полягає у тому, що тривалість циклу утворення актоміозинового містка - його розщеплення – утворення нового містка у гладеньких м’язах значно більша (у 10 – 300 разів), ніж у волокнах скелетних м’язів. Це означає, що тривалість існування кожного, щойно утвореного актоміозинового містка у ГМК більша, як порівняти з волокнами скелетних м’язів. Причиною цього є нижча АТФ-азна активність білків. Низька швидкість утворення нових актоміозинових містків обумовлює цілу низку функціональних характеристик гладеньких м’язів. А саме :
- тривалість циклу скорочення-розслаблення у ГМК в 30 разів більша, ніж у скелетних м’язах. Гладенькі м’язи можуть перебувати у стані скорочення години і навіть дні, так званий стан тривалого м’язового тонусу;
- максимальна сила скорочення ГМК, розрахована на одиницю площі поперечного перерізу, навіть дещо більша, якщо порівняти із скелетними м’язами (гладенькі м’язи – 4-6 кг/см2, 3-4 кг/см2);
- швидкість скорочення значно менша, ніж у скелетних м’язах;
- використовують менше АТФ;
- мають малу стомлюваність.
- 4–й етап – розслаблення.
Цей етап пов’язаний із видаленням іонів Са2+ із клітини. Коли концентрація Са2+ зменшується до вихідного рівня 10-7, активується фермент міозинфосфатаза. Вона дефосфорилює голівки міозину, які втрачають здатність взаємодіяти з актином.
Існують такі механізми видалення Са2+ із ГМК:
- найбільше значення має робота Са2+- насоса плазматичної мембрани, який видаляє Ca2+ у позаклітинне середовище;
- Na+ - Ca2+- антипорт;
- зв’язування Са2+ зі специфічними білками СПР.
