1.1. Плазмолемма
Плазматическая мембрана (плазмолемма, цитолемма) - это универсальная для всех клеток субсистема. Основными химическими компонентами любой биологической мембраны являются липиды и белки.Мембранные липиды - сложныеэфиры многоатомных спиртов и жирных кислот. У них специфическое строение - полярное, также они обладают свойством амфипатичности: гидрофильная заряженная головка, нейтральная шейка и два гидрофобные незаряженныехвоста. В головке чаще всего находится остаток фосфорной кислоты (фосфолипиды) или углеводы (гликолипиды). В шейке - либо трехуглеродный спирт глицерол (глицеролипиды, их большинство), либо восемнадцатиуглеродный спирт сфингозин (сфинголипиды).В хвостах липидов находятся остатки жирных кислот — пальмитиновой, линоленовой, олеиновой и т.д.
Липиды в клетке, как в водной среде, самоорганизуются в билипидный слой (БЛС) - двойной слой, за счет свойства амфипатичности, причем гидрофильные головки молекул липидов направлены наружу к водной среде, а их гидрофобные хвосты - внутрь слоя. БЛС всегда замыкается сам на себя. Такой вариант организации липидов считается термодинамически устойчивым.
Липиды постоянно вращаются латералыго, горизонтальнои даже могут изредка переходить из одного липидного слоя в другой (так называемое «флип-флоп» перемещение). Чем быстрее движутся липиды, тем более жидкостная (текучая) мембрана и наоборот. Установлено также, что чем длиннее хвосты липидов, тем тверже мембрана и наоборот. На степень жидкостности влияет степень насыщенности жирныхкислот в хвостах липидов: ненасыщенные липиды повышают жидкостность, а насыщенные липиды делают ее более твердой. Кроме того, температура, давление и другие внешние факторы влияют на поведение липидов иизменяют свойства мембран.
Приведенные выше факты позволяют говорить о регуляторной ролилипидов в клетках, они регулируют жидкостность мембраны и, тем самым,эффективно влияют на транспорт веществ через ПАК. Кроме того,липиды влияют на активность мембранных белков клетки.
В зависимости от расположения белков относительно БЛС рассматривают разные модели строения мембран:
- бутербродная (или модель сэндвича);
- модель липопротеинового коврика;
- жидкостно-мозаичная модель.
В бутербродной модели белки сплошным слоем расположены над и под БЛС. Такое расположение белков в мембране потребовало бы от клетки огромных затрат энергии для обеспечения транспорта веществ. В модели липопротеинового коврика молекулы белков и липидов переплетены, как нити в коврике. Такое строение имеет внутренняя мембрана митохондрий, обладающая очень низкой проницаемостью для различных веществ.
И, наконец, общепризнанной, универсальной является жидкостномозаичная модель строения мембран. Основу этой модели мембранысоставляет билипидный слой, в который как мозаика вкраплены молекулыбелков. Мембранные белки подразделяются на два вида: периферическиеи интегральные.
Периферические белки (ПБ) связаны с головками липидовслабыми электростатическими связями и не образуют сплошногослоя. Они по сути не являются белками плазмолеммы (ПЛ), а связываютее с надмембранным или субмембранным комплексами. ПБ легко можноудалить из ПЛ, не нарушив ее целостности.
Основную роль в организации ПЛ играют интегральные белки (ИБ),связанные с липидами прочными ковалентными связями. Как правило, ИБчастично погружены в ПЛ, либо пронизывают БЛС насквозь. ИБ нельзяудалить из ПЛ, не разрушив ее. ИБ, в свою очередь, можно разделить на две группы:
- трансмембранные (пересекают БЛС);
- нетрансмембранные (не пересекают БЛС, но ковалентно связаныс липидами).
Трансмембранные ИБ можно подразделить на две группы. Первуюгруппу образуют белки, которые один или два раза пересекают БЛС ибольшая часть их молекул находится над ПЛ. К ним относятся, например,иммуноглобулины, ферменты пристеночного пищеварения в эпителиальныхклетках тонкого кишечника, рецепторы клеток. Другаягруппа трансмембранных ИБ много раз пронизывает БЛС и образует канал, через который осуществляется транспорт молекул и веществ.
1.2. Надмембранный аппарат (гликокаликс)
В состав надмембранного аппарата (НА) входит гликокаликс (собственно надмембранный аппарат) и производные НА (клеточная стенка урастений, грибов, хитин у членистоногих). Гликокаликс (ГК) структурносвязан с ПЛ, его компонентами являются:
- углеводные остатки гликолипидов и гликопротеинов, образующиеПЛ;
- некоторые полуинтегральные и периферические белки ПЛ;
- свободные углеводы.
Углеводный компонент представлен олигосахаридными и полисахариднымиостатками молекул.
Белковый компонент включает в себя периферические белки, липопротеины и ацилпротеины, расположенные над БЛС. К белковому компонентутакже относят надмембранные домены интегральных белков. Количествотаких белков сильно зависит от типа клеток. Например, в НА эпителиальныхклеток кишечника находится много белков-ферментов пристеночногопищеварения, а в гликокаликсе эритроцитов почти нет белков,но много углеводов.
Производными НА являются неклеточные структуры, в состав которыхвходят гликопротеины и белки. К таким структурам относят базальныемембраны эпителиальных тканей, внеклеточный матрикс соединительныхтканей и клеточная стенка растительных клеток.
1.3. Субмембранный опорно-сократительный аппарат
Выделяют две основные части субмембранного опорно-сократительного аппарата (СОСА):
- периферический участок гиалоплазмы;
- структурно оформленную опорно-сократительную систему (ОСС),расположенную в гиалоплазме.
Периферическая гиалоплазма - это водная среда с ионами, небольшимимолекулами сахаров, аминокислот и относительно крупными молекуламибелков. Периферическая гиалоплазма выполняет роль микросредыдля ОСС. Опорно-сократительная система локализована в периферической гиалоплазме и включает в себя тонкие фибриллы, микрофибриллы, промежуточныефиламенты и микротрубочки.
Тонкие фибриллы (ТФ) представляют собой нити диаметром 2-4 нм.Они состоят из разных фибриллярных белков. ТФ выполняют разнообразныефункции, например, участвуют в образовании цитоскелета, связываютмежду собой другие элементы ОСС (микрофибриллы, промежуточныефиламенты и микротрубочки).
Микрофибриллы (МФ), или актин-миозиновая микрофибрилярнаясистема - это нитевидные структуры, диаметром 5-7 нм. Функции МФ:
- обеспечивают сокращение мышечных волокон;
- участвуют в передвижении белков ПЛ в клетке;
- изменяют конфигурацию ПАК;
- защищают клетки от осмотического давления;
- принимают участие в образовании цитоскелета;
- участвуют в образовании клеточных контактов в многоклеточноморганизме;
- задействованы в транспорте веществ через ПАК;
- осуществляют деление цитоплазмы (цитокинез).
Часть МФ состоит из сократимых белков актинов, другая часть - измиозинов.Основное свойство актина - способность к полимеризациии деполимеризации. Глобулы актина (мономерная форма -G-актин) в присутствии ионов Mg и АТФ собираются в протофибриллы(полимерная форма), которые объединяются по две и образуют фибриллярныйактин (F-актин). Формирование фибрилл - это полярный процесс.
На одном конце фибрилла достраивается, и этот процесс называется полимеризацией, а на другом конце фибрилла разбирается - происходит деполимеризация. В зависимости от соотношения скоростей этих процессов актиновые МФ могут удлиняться или укорачиваться.
В МФ обнаружены актинсвязывающие белки. К ним относятся, такназываемые, якорные белки. Дефекты в его структуревызывают нарушение сократительной функции мышечных клеток(наследственная болезнь миодистрофия Дюшенна). Миозиновые МФ образованы высокомолекулярными двигательными белками, которые характеризуются значительной вариабельностью, как у представителей разных видов, так и в пределах одного организма. В клетках животных различают два типа миозина: мышечный и немышечный. У позвоночных животных мышечный миозин содержится в поперечнополосатой мускулатуре и миокарде, а немышечный - в самых разных клетках и гладкой мускулатуре.
Известны три вида белка миозина:
- миозин I («одноголовный миозин»);
- миозин II («двухголовный» миозин);
- миозин III (разновидность миозина II).
Более универсальным и лучше изученным является миозин II. Они образуют палочковидную хвостовую часть - стержень и двеглобулярные головки. Главная функция стержня - формирование миозиновых филаментов. В каждой из головок находится АТФ-азный центри несколько актинсвязывающих центров. В немышечных клетках и клеткахгладкой мускулатуры образуются тонкие миозиновые филаменты. Приэтом стержни двух молекул миозина II выстраиваются хвост в хвост.В скелетных мышцах и мышцах сердца образуются толстые миозиновыефиламенты (все головки направлены наружу, а все стержни внутрь).
Миозин I имеет одну глобулярную головку и более короткий стержень,поэтому эти молекулы не взаимодействуют друг с другом. Миозин Iобнаружен в микроворсинках эпителия тонкой кишки. Эти фибриллыприкрепляются к ПЛ и, как полагают, вместе с актиновым МФ могутизменять высоту микроворсинок.
Миозин III, хотя и является разновидностью миозина II, не способенформировать филаменты. Раздвоенный в виде буквы V конец молекулывстраивается в мембранный пузырёк и обеспечивает движение последнеговдоль актиновых МФ.
Микрофибриллы образуют в ОСС два вида структур:
- сеть МФ;
- нити натяжения.
Сеть МФ расположена на всем протяжении ПЛ. Нити натяжения представляют собой пучки МФ. Они соединяются с белками ПЛ и предотвращают разрыв ПЛ под действием осмотического шока.
Промежуточные филаменты (ПФ) - это тонкие нитевидные структуры,диаметр которых 10 нм. Они образованы белками, главным свойствомкоторых является устойчивость к физическим и химическим факторам.Для них характерна крайняя специфичность. Так, например, в эпителиальныхклетках ПФ образованы кератином и называются тонофибриллы, внервных клетках - тремя разными белками и называются нейрофибриллы.В мышечной ткани - белки десмины. ПФ также образуются путем полимеризации.
Функции промежуточных филаментов:
- опорная;
- образуют цитоскелет;
- участвуют в образовании клеточных контактов;
- являются связывающим звеном между ПАК, цитоплазмой и ядром.
ПФ являются компонентом не только СОСА, но и цитоплазмы, и ядраи формируют таким же образом единый цитоскелет клетки. Нарушениесборки ПФ, их количества в клетке, приводит к серьезным патологиям,таким, например, как внутриутробной гибели плода, нарушению работыклеток сердечной мышцы, слабоумию и другим болезням.
Микротрубочки (МТ) - это полые белковые структуры диаметром~20 нм. Сборка МТ происходит путем полимеризации глобулярных белковтубулинов. Известно три вида тубулинов: а, р, у. Для полимеризации этихбелков необходимы ГТФ и ионы Mg.Полимеризация приводит к формированию МТ,состоящей из 13 тубулиновых протофиламентов. Она удлиняется путемприсоединения новых гетеродимеров к концам. Удлинение МТ осуществляетсяна обоих концах, но с разной скоростью, поэтому разные концыМТ обозначают как «плюс-конец» (быстро растущий) и «минус-конец» (медленно растущий).
На процессы полимеризации и деполимеризации влияют физическиеи химические факторы. Например, повышение давления и понижениетемпературы вызывает разрушение МТ, что необходимо учитывать в случаяхдлительного переохлаждения. Алкоголь, колхицин (растительныйалкалоид) блокируют полимеризацию и вызывают деполимеризацию МТ,что может стать причиной нерасхождения хромосом при делении клеток.
Сборка МТ начинается в цитоплазме в центрах организации МТ(ЦОМТ). Универсальным ЦОМТ является центросома (содержит у-тубулин). Кроме транспорта мембранных пузырьков внутри клетки, МТ участвуютв цитозе (транспорте веществ в клетку и из клетки).Еще одной функцией МТ является опорная функция. Они участвуют в образовании цитоскелета и определяют форму клеток. Кроме того, МТучаствуют в образовании контактов между клетками в многоклеточноморганизме, и из МТ строятся нити веретена деления.
Итак, основные функции микротрубочек:
- транспортная;
- опорная;
- контактная;
- формирование нитей веретена деления.
