Ферменты, или энзимы - это биологические катализаторы, образующиеся и
функционирующие во всех живых организмах. Вещество, превращение которого
катализирует фермент, получило название с у б с т р а т. Ферменты являются
важнейшими компонентами клетки, они тесным образом связаны с
разнообразными процессами жизнедеятельности, их роль как биокатализаторов
биохимических превращений подобна роли катализаторов в других химических
реакциях.
Установлено, что все известные в настоящее время ферменты представляют собой
белки.
Ферменты обладают теми же физико-химическими свойствами, что и белки. Их
молекулярная масса колеблется от десятков тысяч до нескольких миллионов. По
форме молекул ферменты относятся к глобулярным белкам
Тот участок поверхности молекулы фермента, который непосредственно
взаимодействует с молекулой субстрата, называется активным центром фермента.
Активный центр фермента образован из остатков аминокислот, находящихся в
составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных
цепей
В его пределах различают Адсорбционный участок (центр) и каталитический
участок (центр). Кроме того, вне активного центра фермента встречаются особые
функциональные участки; каждый из них обозначают термином аллостерический
центр.
Каталитический центр - это та область (зона) активного центра фермента, которая
непосредственно участвует в химических преобразованиях субстрата. Формируется
он за счет радикалов двух, иногда трех аминокислот, расположенных в разных
местах полипептидной цепи фермента Если фермент является сложным белком, то
в формировании каталитического центра нередко участвует простетическая группа
молекулы фермента (кофермент). Коферментную функцию выполняют все
водорастворимые витамины и жирорастворимый витамин K.
Адсорбционный центр - это участок активного центра молекулы фермента, на
котором происходит связывание молекулы субстрата. Он формируется одним,
двумя, чаще тремя радикалами аминокислот, которые обычно расположены рядом с
каталитическим центром. Главная его функция - связывание молекулы субстрата и
передача этой молекулы каталитическому центру в наиболее удобном положении
(для каталитического центра). Аллостерическими центрами называют такие
участки молекулы фермента вне его активного центра, которые способны
связываться слабыми типами связей (значит - обратимо) с тем или иным веществом
(лигандом). Причем такое связывание приводит к такой конформационной
перестройке молекулы фермента, которая распространяется и на активный центр,
облегчая, либо затрудняя (замедляя) его работу.
СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
Ферменты называют катализаторами белковой природы, так как они в миллионы
раз ускоряют течение отдельных химических реакций. Благодаря этой способности
ферменты играют важнейшую роль в обмене веществ,
Вторым свойством ферментов является строгая специфичность их действия.
Например, мальтаза разлагает мальтозу и не действует на близкий дисахарид
сахарозу.
Третьим свойством ферментов является их большая зависимость (лабильность) от
ряда внешних воздействий — температуры, рН среды, окислительно__________-
восстановительных условий, примесей некоторых веществ и др.
По степени чувствительности к температуре ферменты делят на две группы:
термолабильные и термостабильные. Первые переносят кратковременное
нагревание до 55— 65 °С, при более высокой температуре они инактивируются.
Вторые переносят нагревание до температуры ~75°С.
Классификация
Ферменты, как и белки, делятся на 2 группы: простые и сложные. Простые
целиком и полностью состоят из аминокислот и при гидролизе образуют
исключительно аминокислоты. Их пространственная организация ограничена
третичной структурой. Это в основом ферменты ЖКТ: пепсин, трипсин,
лизацим, фосфатаза. Сложные ферменты кроме белковой части содержат и
небелковые компоненты. Эти небелковые компоненты отличаются по прочности
связывания с белковой частью (аллоферментом).
Объединение ферментов в классы основано на типе катализируемых реакций.
1)Оксидоредуктазы – окисл-вост. реакции. 2)Трансферазы – реакции
межмолекулярного переноса (A-B+C=A+B-C). 3)Гидролазы – реакции
гидролитического расщепления =С - - О, =С - -N= и других связей. 4) Лиазы -
реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей. 5)
Изомеразы - реакции изменения геометрической или пространственной
конфигурации молекулы. 6) Лигазы (синтетазы) – реакции соединения двух
молекул, сопровождающиеся гидролизом макроэргов.
