пользователей: 30398
предметов: 12406
вопросов: 234839
Конспект-online
РЕГИСТРАЦИЯ ЭКСКУРСИЯ

Пищеварительные ферменты

Пищеварительными протеолитическими ферментами называются ферменты, катализирующие процессы гидролиза пищевых веществ. Наиболее важными из них являются протеолитические ферменты. К ним относятся ферменты желудка и кишечника.

Ферменты желудка

Слизистая оболочка желудка, толщина которой 1,5–2,5 мм, покрыта слоем специальных железистых клеток, которые выделяют слизеподобный секрет. В более глубоких ее слоях расположены железы, состоящие из главных и обкладочных клеток. Эти железы вырабатывают желудочный сок, содержащий ферменты и соляную кислоту.

В слизистой желудка образуются биологически активные вещества (гормон гастрин, олигопептиды), оказывающие возбуждающее действие на нейроны продолговатого мозга, в результате чего усиливается активность желудочных желез.

Пепсин (от греч. pepsis – пищеварение) – протеиназа, входящая в состав желудочного сока, вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка. Молекула пепсина представляет собой одну полипептидную цепь, содержащую 327 аминокислотных остатков. Пепсин получают в виде белковых кристаллов. Молекулярная масса пепсина –
34 644. Кристаллический пепсин обладает высокой каталитической активностью, 1 г пепсина за 2 ч створаживает 100 000 л молока, или растворяет 50 000 г сваренного яичного белка. Активатором пепсина являются ионы водорода (HCl) и пепсин, проферментом – пепсиноген.

Пепсин гидролизует белки, поли- и олигопептиды (основной субстрат – белок), в которых он гидролизует пептидные связи, образованные аминными группами ароматических аминокислот. Для пепсина оптимум рН – 1,5–2,5.

Для определения активности пепсина используется метод Пятницкого (экспресс-метод), в основе которого лежит способность пепсина створаживать белок молока – казеиноген. Створаживание молочно-ацетатной смеси пепсином при рН 4,9 и температуре 25 0С происходит пропорционально его способности переваривать белок. За единицу активности пепсина принимают количество пепсина (мг), которое при рН 4,9–5,0 и температуре
25 0С створаживает 5 см3 молочно-ацетатной смеси; данная единица соответствует 0,010 мг кристаллического пепсина. В норме в 1 см3 желудочного сока содержится 40–60 единиц пепсина, т. е. в 1 см3 желудочного сока в норме должно быть 0,4–0,6 мг пепсина.

Гастриксин (от греч. gastros – желудок) – фермент, входящий в состав желудочного сока – является гидролазой, протеиназой. Вырабатывается слизистой желудка. Оптимум рН 3,5–4,0. Профермент – гастриксиноген. Активатором гастриксина являются ионы Н+ (HCl), субстратом – белки, продуктами гидролиза – полипептиды.

Парапепсин. Парапепсин – фермент, входящий в состав желудочного сока. Относится к гидролазам. Вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка. Активируется ионами Н+ (HCl). Субстратом для парапепсина является белок гемоглобин, продуктами гидролиза – полипептиды.

Желатиназа – гидролаза, присутствующая в желудочном соке. Гидролизует полипептид желатина.

Химозин (от греч. chymos – сок) – протеиназа, вырабатываемая слизистой желудка. Другие названия фермента – реннин, сычужный фермент, лабфермент. Характерен для детского организма. Активатором являются ионы Н+, зимогеном – химозиноген, субстратом – белки молока. Получают из сычуга (четвертый отдел желудка теленка), который содержит сычужный фермент, створаживающий молоко. Сычуг применяют в качестве створаживающего средства при изготовлении сыров. Сычужный фермент превращает белок молока казеиноген в сгусток казеината кальция. Очищенный сычужный фермент получают в виде кристаллов, он обладает высокой каталитической активностью: одна часть фермента при рН 6,2 и температуре 37 0С свертывает 4 550 000 частей молока.

Ферменты кишечника

В кишечнике присутствуют ферменты, которые вырабатываются поджелудочной железой и слизистой кишечника.

Панкреатический (поджелудочный) сок – пищеварительный сок поджелудочной железы, поступающий по протокам в кишечник. За сутки вырабатывается около 0,8 л панкреатического сока, который поступает в двенадцатиперстную кишку. Секреция поджелудочного сока начинается через
2–3 мин после приема пищи и продолжается 6–14 ч. Длительное отделение панкреатического сока происходит при приеме жирной пищи.

Панкреатический сок является бесцветной прозрачной жидкостью, рН 7,8–8,7. Протеолитическими ферментами панкреатического сока являются трипсин, химотрипсин.

Кишечный сок – это пищеварительный сок, выделяемый либеркюновыми железами слизистой оболочки кишечника. За сутки выделяется около 2 л кишечного сока.

Кишечный сок – бесцветная мутноватая жидкость, рН > 7. В состав сока входят следующие протеолитические ферменты: карбоксипептидаза, аминопептидаза, дипептидаза.

Кишечный сок содержит энтерокиназу, которая является активатором всех протеолитических ферментов кишечника, в первую очередь трипсина. Активация трипсина происходит в двенадцатиперстной кишке. Активированный трипсин в свою очередь является активатором всех протеолитических ферментов в полости двенадцатиперстной кишки.

Трипсин (от греч. thrypsis – разжижение) – протеиназа, которая входит в состав панкреатического сока, который поступает по протокам в тонкий кишечник. Он относится к гидролазам. Молекулярная масса трипсина
24 000. Изоэлектрическая точка соответствует рН 10, оптимум рН 8–9 (физиологический диапазон рН тонкого кишечника – 7,8–8,2).

Трипсин гидролизует преимущественно пептидные связи, в которых участвует карбоксильная группа лизина или аргинина. Зимогеном трипсина является трипсиноген. В пищеварительном соке трипсин присутствует в виде профермента трипсиногена. Активаторами трипсина являются сам трипсин и энтерокиназа. В процессе активации от одной молекулы трипсина отщепляется одна молекула гексапептида.

Химотрипсин (от греч. chymos – сок + thrypsis – разжижение) – пищеварительный протеолитический фермент, который входит в состав панкреатического сока. Проферментом химотрипсина является химотрипсиноген, активатором – энтерокиназа и сам трипсин. Химотрипсин относится к классу гидролаз, является протеиназой. Оптимум рН 7,8–8,2. Субстратом являются полипептиды, продуктами гидролиза – олигопептиды. Химотрипсин расщепляет пептидные связи между ароматическими аминокислотами, а также те связи, которые не были гидролизованы трипсином. Для активного центра химотрипсина характерно наличие остатков таких аминокислот, как серин, гистидин, аспаргиновая кислота.

Карбоксипептидаза (карбоксиполипептидаза) – пищеварительная гидролаза, вырабатывается поджелудочной железой, входит в состав панкреатического сока. Субстратом для карбоксипептидазы являются олигопептиды, содержащие С-концевые аминокислоты – концевые аминокислоты, содержащие свободную группу –СООН. Карбоксипептидазы отщепляют С-концевые аминокислоты.

Шифр карбоксипептидаз – КФ 3.4.12. Карбоксипептидаза А

(КФ 3.4.12.2) является металлоферментом. Молекулярная масса – 35000. Содержится в кишечнике, получена в виде кристаллов, содержит 1 моль Zn2+ на 1 моль белка, используется для определения белка.

Аминопептидаза – пищеварительный гидролитический фермент, вырабатываемый слизистой кишечника, входит в состав кишечного сока. Катализирует отщепление N-концевых аминокислот – аминокислот, находящихся на конце полипептидной цепи и содержащих свободную аминогруппу.

Шифр аминопептидаз КФ 3.4.11.

В природе широко распространена лейцинаминопептидаза

(КФ 3.4.11.1) – фермент, в состав активного центра которого входит Zn, гидролизующий соединения лейцина, пептиды, амиды, содержащие N-концевые аминокислоты.

Тетра-, три- и дипептидазы – ферменты, которые расщепляют тетра-, три- и дипептиды до аминокислот.
Кроме того, в состав кишечного сока входит эрепсин – смесь аминопептидаз и тетра-, три-, дипептидаз.
Энтерокиназа – специфичный активатор трипсиногена и химотрипсиногена. Синтезируется кишечными эпителиоцитами. С помощью желчных кислот энтерокиназа попадает в просвет кишечника, поэтому активация происходит и в полости и мембранно.
Энтерокиназа строго избирательно отщепляет на участке между лизином и изолейцином полипептид из 6 молекул (гексапептид). Она "узнает" последовательность аминокислотных остатков изолейцин-валин-глицин – перед лизином и не действует на другие связи.
Пищеварительные липолитические ферменты

Липолитическими ферментами называются ферменты, катализирующие гидролиз липидов. К пищеварительным липолитическим ферментам относятся липаза желудка, липаза кишечника, фосфолипаза и холестераза кишечника.

Липаза желудка

Липаза желудка – слабоактивная гидролаза, гидролизует жиры молока.

Липаза тонкого кишечника

Липаза тонкого кишечника – это гидролитический фермент, катализирующий гидролиз жиров. Продуктами гидролиза являются моноацилглицериды, диацилглицериды, глицерин, жирные кислоты. Оптимум
рН 7,8–8,2. Активатором служат желчные кислоты.

Обязательным условием переваривания жиров является их эмульгирование. К природным эмульгаторам жиров относятся сывороточный альбумин и желчные кислоты.

Фосфолипазы

Фосфолипазы – это гидролазы, катализирующие гидролиз фосфолипидов в тонком кишечнике. Активатором фосфолипаз и эмульгатором фосфолипидов являются желчные кислоты. К фосфолипазам относятся фосфолипазы А, В, С, Д, которые последовательно гидролизуют молекулу фосфолипидов.

Сначала фосфолипаза А отщепляет ненасыщенную жирную кислоту от второго углеродного атома глицерина, в результате образуется лизофосфолипид, который обладает свойствами эмульгатора. Далее последовательно функционируют фосфолипазы В, С и Д, которые расщепляют молекулы на глицерин, жирную кислоту, фосфорную кислоту, азотистое основание.

Холестераза – гидролаза. Субстратом для холестеразы являются эфиры холестерина (сложносвязанные формы холестерина). Оптимум

рН 7,8–8,2. Активатором холестеразы являются желчные кислоты, продуктами гидролиза – свободный холестерин и кислоты.

Пишеварительные гликозидазы

Гликозидазы (амилолитические ферменты, глюкозидазы) – это гидролитические ферменты, катализирующие гидролиз поли- и олигосахаридов в желудочно-кишечном тракте. К ним относятся a-амилаза, a-декстриназа и мальтаза слюны, a-амилаза, мальтаза, сахараза и лактаза кишечника.

a-Амилаза (птиалин) и b-амилаза – гидролазы, которые вырабатываются слюнными железами. Активатором амилазы являются ионы Cl–субстратом для a-амилазы – растительный и животный крахмал, продуктом гидролиза – декстрины. Оптимум рН 6,8–7,2. Декстрины – полисахариды с более низкой степенью полимеризации, чем крахмал. Для b-амилазы (другое название a-декстриназа) основным субстратом являются декстрины, продукт гидролиза – в основном мальтоза.

Для определения активности амилазы слюны используется метод определения амилазной активности по Вольгемуту. Данный метод является "пороговым". Он основан на определении минимального "порогового" количества фермента, способного расщеплять 1 см3 0,1 %-го раствора крахмала за 30 мин при температуре 38 0С. Данное минимальное количество фермента принимают за единицу амилазной активности (амилокластическая сила слюны – А), которая выражается количеством сантиметров кубических (см3) 0,1 %-го раствора крахмала, расщепляющегося 1 см3 неразведенной слюны при температуре 38 0С в течение 30 мин. В норме амилазная активность слюны () равна 160–320.

Мальтаза – гидролаза, которая также вырабатывается слюнными железами. Активатором являются ионы Cl–, субстратом – мальтоза, продуктом гидролиза – глюкоза. Оптимум рН 6,8–7,2.

Кишечный сок – пищеварительный сок, выделяемый либеркюновыми железами слизистой оболочки кишечника. В его состав входят следующие гликозидазы: слабоактивная амилаза, мальтаза, сахараза (инвертаза), лактаза.

Поджелудочной железой вырабатывается панкреатический сок, который также содержит амилазу и мальтазу. Это сок поступает в двенадцатиперстную кишку, где гидролизует углеводы.

Активатором гликозидаз тонкого кишечника являются ионы Cl–. Физиологический диапазон рН тонкого кишечника 6,8–7,2.

В кишечнике происходят следующие процессы:

Образующиеся моносахариды по воротной вене всасываются в печень.


11.01.2016; 06:43
хиты: 94
рейтинг:0
Естественные науки
науки о жизни
биохимия
для добавления комментариев необходимо авторизироваться.
  Copyright © 2013-2024. All Rights Reserved. помощь