пользователей: 21204
предметов: 10449
вопросов: 177330
Конспект-online
зарегистрируйся или войди через vk.com чтобы оставить конспект.
РЕГИСТРАЦИЯ ЭКСКУРСИЯ

I семестр:
» История
» Биология
» Биохимия

Ферменты

Ферменты, или энзимы – это биологические катализаторы белковой природы, синтезируемые живой клеткой и активирующие биохимические процессы.

Субстрат – соединение, превращение которого катализирует фермент, образуя с ним фермент-субстратный комплекс.

Показатель

Фермент

Неорганические
катализаторы

Химическая природа

Биополимер

Низкомолекулярное соединение

Специфичность в отношении субстрата

Высокая

Низкая

Оптимум t

35…45 0С

Более 100 0С

Оптимум рН

Физиологический диапазон рН

Сильнокислая или сильнощелочная среда

Давление

Атмосферное

Выше атмосферного

Увеличение скорости

108–1011

102–106

Регуляция активности

Генетический контроль

???

Сходство между ферментами и катализаторами небиологической природы заключается в следующем:

  1. Направление реакции не меняют.
  2. Катализируют энергетически реальные реакции.
  3. Не смещают равновесие обратимых процессов.
  4. Не расходуются в процессе реакции.

Химическая природа ферментов

Ферментами называются глобулярные белки. Они подразделяются на однокомпонентные ферменты (простые белки) и двухкомпонентные ферменты (сложные белки). Сложные ферменты называются холоферментами. Белковые компоненты двухкомпонентных ферментов называются апоферментами, небелковые – кофакторами. Последние подразделяются на коферменты и простатические группы. Кофермент – это небелковая часть, лабильно связанная с апоферментом, простетическая группа – небелковая часть, прочно связанная с белком.

Существует несколько классификаций ферментов.

Классы ферментов

Ферменты подразделяются на шесть классов:

1.Оксидоредуктазы (18 подклассов).

2.Трансферазы, или феразы (8 подклассов).

3.Гидролазы (11 подклассов).

4.Лиазы, или десмолазы (6–7 подклассов).

5.Изомеразы и мутазы (5–6 подклассов).

6.Лигазы, синтетазы (5 подклассов).

Оксидоредуктазы

Оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции с участием двух субстратов

Трансферазы

Трансферазы – ферменты, катализирующие перенос Какой?? группы от субстрата S на субстрат S¢

Гидролазы

Гидролазами называются ферменты, катализирующие процессы гидролиза (гидролиз эфирных, сложноэфирных, пептидных и гликозильных связей, кислотных ангидридов, связей С–С, С–галоида, Р–N).

Гидролазы подразделяются на эстеразы, карбогидразы, протеазы, амидазы, дезаминазы, фосфорилазы.

Лиазы

Лиазы (десмолазы) – ферменты, отщепляющие группы от субстратов по негидролитическому механизму с образованием двойных связей без участия энергии, выделяющейся при гидролизе АТФ

Изомеразы и мутазы

Изомеразы – ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических, геометрических и позиционных изомеров. 

Мутазы обеспечивают внутримолекулярный перенос атомных группировок без образования изомера. 

Лигазы

Лигазы (от лат. ligare – связывать), или синтетазы – ферменты, катализирующие соединение двух простых молекул в более сложные, сопряженное с распадом АТФ. При составлении названия фермента к названию продукта реакции добавляется окончание -синтетаза.

Изоферменты – ряд форм одного и того же фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но различаются по свойствам

 

Мультиферментным комплексом называется группа ферментов, катализирующих последовательно все этапы превращения вещества. Например, синтез жирных кислот катализируется комплексом, состоящим из семи ферментов.

Коферменты – это небелковые компоненты ферментов, лабильно связанные с его белковой частью.

Физико-химические свойства ферментов

Ферменты – это высокомолекулярные соединения, амфотерные электролиты белковой природы, характерными свойствами которых являются:

  • гидрофильность;
  • высаливание;
  • денатурация;
  • свойства коллоидных систем;
  • оптимум рН;
  • термолабильность, температурный оптимум от 0 до 45 оС;
  • высокая специфичность действия (абсолютная и относительная);
  • активация и ингибирование ферментов;
  • высокая каталитическая активность.

Пути регуляции каталитической активности.

Основу регуляции каталитической активности ферментов составляет их конформационная лабильность. Различают пять основных путей регуляции каталитической активности ферментов:

I – путь ковалентной модификации.

К этому пути относятся три направления: частичный протеолиз; ассоциация и диссоциация; фосфорилирование и дефосфорилирование.

II – путь нековалентной модификации. Регуляция по типу обратной связи.

III – ингибирование ферментов (обратимое и необратимое, конкурентное и неконкурентоное).

IV – репрессия или индукция генов: изменение биосинтеза ферментов. В организме имеются вещества, которые, присоединяясь к белку – регулятору оперона, могут изменять скорость биосинтеза белков ферментов. Наблюдается либо усиление ферментов (индукция генов), либо замедление (репрессия генов).

V – компартментализация ферментов (отделение) Данный способ направлен на снижение скорости процесса за счет разъединения субстрата с ферментами с помощью мембраны.


11.01.2016; 06:41
хиты: 166
рейтинг:0
Естественные науки
науки о жизни
биохимия
для добавления комментариев необходимо авторизироваться.
  Copyright © 2013-2016. All Rights Reserved. помощь