пользователей: 21219
предметов: 10452
вопросов: 177398
Конспект-online
зарегистрируйся или войди через vk.com чтобы оставить конспект.
РЕГИСТРАЦИЯ ЭКСКУРСИЯ

Основные свойства ферментов. Специфичность. Класификация и номенклатура. Кинетика ферментативных реакций, механизм действия. Зависимость скорости реакций от температуры, рН, концентрации фермента и субстрата. Принципы количественного определения. Еди

Свойства ферментов:  термолабильность. Больш при темп 36-40. Выще – денатурация, ниже- не активен.

рН. Больш активно в нейтральной стреде, есть те,к оторые работают в кислой(пепсин) или в сильно щелочной(щелочная фосфатаза) при изм рН среды активность снижается, то есть изменяется степень ионизации кислотных или основных групп.

Специфичность. Избирательность действия. Бывает абсолютная, т.е. феремнь действует только на 1 ссуцбстрат. И относительная, на определенные хим связи в молекуле субстрата, бывает стереоспецифичность, то есть фремент катализирует превращение стереоизомеров.

Влияние активаторов и ингибиторов. Виды ингибирования:

По отношению к активному центру:

Конкурентным. Т.е.е ингибитор похож на молекулу субстрата.

Обратимое и необратимое

Классификация

  1. Оксидоредуктазы, катализируют ОВР
  2. оксидазы, отсоединяют водород от субстрата, передают ан кислород
  3. анаэробные дегидрогеназы. Передача на любой субстрат только не на кислород. Над и надф содерж ферменты
  4. аэробные дегидрогеназы. Передача на кислород и куда угодно. Над и фмн содерж.
  5. Гидроксипероксидазы, катализирует распад перекиси
  6. Оксигеназы. Катализирует внедрение кислорода в молекулы субстрата
  7. Трансферазы, катализируют межмолекулярный перенос атомов или радикалов
  8. Гидралазы катализирует присоединение воды
  9. Лиазы кат отщепление от субвстрата негидролитическим путем различных функц групп или присоед воды по месту двойных связей
  10. Изомеразы образование изомеров
  11. Лигазы. Кат образование слож иорг соед с помощью энергии макроэргов, если в качестве последнего атф, то синтетаза, если другой макроэрг, то синтаза.

От концентрации субстрата

При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает соответственно подключению к реакции новых молекул фермента, затем наблюдается эффект насыщения, когда все молекулы фермента взаимодействуют с молекулами субстрата. При дальнейшем увеличении концентрации субстрата между его молекулами возникает конкуренция за активный центр фермента и скорость реакции снижается.

Зависимость от концентрации фермента

При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта.

о количестве ферментов судят по скорости катализируемой реакции в определенных, согласованных условиях измерения. При оптимальных условиях температуры, рН среды и полном насыщении фермента субстратом скорость катализируемой реакции пропорциональна концентрации фермента. 

новое выражение активности фермента в каталах (кат, kat): 1 кат есть каталитическая активность, способная осуществлять реакцию со скоростью, равной 1 молю в 1 с (1 моль/с). 

Кинетика ферментативной реакции (т. е. зависимость скорости реакции от ее условий) определяется в первую очередь свойствами катализатора, вследствие чего она значительно сложнее, чем кинетика некаталитических реакций 

В названии большинства ферментов содержится суффикс "аза", присоединённый к названию субстрата реакции, например уреаза, сахараза, липаза, нуклеаза или к названию химического превращения определённого субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфо-глюкомутаза, пируваткарбоксилаза. Согласно российской классификации ферментов (КФ), названия ферментов пишутся слитно. Однако в употреблении сохранился ряд тривиальных, исторически закреплённых названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например трипсин, пепсин, ренин, тромбин.


17.04.2016; 13:21
хиты: 118
рейтинг:0
Естественные науки
химия
биохимия
для добавления комментариев необходимо авторизироваться.
  Copyright © 2013-2016. All Rights Reserved. помощь