Ферменты являются главным компонентом функционального аппарата клетки. Это белки, действующие как специфические высокоэффективные катализаторы химических реакций, протекающих в живых организмах. К настоящему времени свыше тысячи ферментов получены в индивидуальном виде, а около ста ферментов в виде кристаллов. Ферменты используются как мощные инструменты при изучении структуры биополимеров. а также в генно - инженерных исследованиях. Они нашли широкое применение в медицине и пищевой промышленности.
Общие свойства ферментов. Ферменты имеют различные молекулярные массы от 12 до 1000 кДа (воспользуемся фразой «разница между массой ферментов очень огромна : если взять массу самого маленького фермента за 1, то другой может иметь массу 100 и более»). По типу общей структурной организации можно выделить несколько групп ферментов.
(1) Ферменты, образованные одной полипептидной цепью (лизоцим).
(2) Ферменты, образованные несколькими полипептидными цепями, соединенными дисульфидными мостиками (химотрипсин).
(3) Олигомерные ферменты, образованные несколькими идентичными (мышечная фосфорилаза) или различными (аспартат- карбамоилтрансфераза из E.coli) субъединицами, связанными некова- лентными связями.
(4) Полифункциональные ферментные ансамбли; в таком ансамбле одна полипептидная цепь образует активные центры нескольких функционально связанных ферментов (в клетках млекопитающих первые три фермента пути биосинтеза пиримидинов - карбамоилфосфат- синтетаза, аспартат-карбамоилтрансфераза и дигидрооротаза образованы одной полипептидной цепью с молек. массой 2150 кДа).
(5) Полиферментные комплексы. В состав таких комплексов, образованных за счет нековалентных взаимодействий, входит несколько индивидуальных ферментов; обычно эти ферменты функционально взаимосвязаны и катализируют серию последовательных реакций, например, пируватдегидрогеназный комплекс E.coli включает три фермента: пируватдегидроге- назный компонент, дигидролипоилтрансацетилазу и дигидролипоилдегидрогеназу.
Международный биохимический союз рекомендовал классификацию, в которой ферменты сгруппированы в 6 классов в соответствии с типом катализируемых реакций:
1. Оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные реакции).
2. Трансферазы (реакции переноса функциональных групп).
3. Гидролазы (реакции гидролиза).
4. Лиазы (реакции отщепления групп негидролитическим путем).
5. Изомеразы (реакции изомеризации).
6. Лигазы (реакции синтеза за счет энергии АТР).
28.
