В переваривании белковой пищи выделяют 2 этапа: переваривание в желудке и переваривание в тонком отделе кишечника.
На начальном этапе переваривания белковой пищи происходит образование пищевого кома путем измельчения корма в ротовой полости и смачивания его слюной . Далее пищевой ком поступает в желудок(у жвачных в сычуг) , где он подвергается действию кислых эндопептидаз желудочного сока (пепсин, желатиназа, ренин (химозин)), гидролизующих пептидные связи между ароматическими и гидрофобными аминокислотами. Все протеиназы желудочного сока в активном центре содержат декарбоновую аспаргиновую кислоту и синтезируются в виде зимогенов (неактивных форм) главными клетками желудка и так поступают в просвет желудка.
Активирование зимогенов и превращение их в активные формы ферментов происходит под действием кислой среды желудка.В качестве активатора пепсина выступает соляная кислота, которая синтезируется обкладочными клетками желудка. Источником ионов хлора для соляной кислоты служит NaCl, а ионов Н+-протоны водорода, которые образуются в обкладочных клетках при окислительно-восстановительных реакциях в цикле Кребса. Превращение пепсиногена в пепсин происходит либо спонтанно (при рН 2 и ниже), либо катализируется пепсином. На это тратится всего несколько секунд. Определяющую роль в этом процессе играет наличие двух остатков аспартата в активном центре фермента. Для ферментативной активности пепсина один его остаток должен находиться в ионизированной, а другой –в неионизированной форме ; это определяет оптимум рН для пепсина между 2 и 3 .
Каталитическая активность пепсина проявляется в гидролизе пептидных связей, образованных аминогруппами ароматических аминокислот (тирозин, триптофан).
По аналогии с пепсином ренин также первоначально синтезируется в виде зимогена клетками слизистой сычуга у молодых жвачных животных, который затем превращается в ренин при рН < 5 . В присутствии ионов кальция ренин стимулирует превращение казеиногена в казеин молока.
В зависимости от вида животного рН среды желудка варьируется от 1,5 до 5,6:
КРС (2,17-3,14); лошади (1,2-3,1);свиньи (1,1-2,0); овцы (1,9-5,6); птицы (3,8);человек (1,5-2)
Ферменты желудочного сока совместно разрушают практически все белки, которые поступают в желудок. Особенно ценна коллагеназная активность этих ферментов, которая позволяет разрушать коллаген, а следовательно, большинство соединительных тканей, за исключением кератинов шерсти, фиброинов шелка, муцинов слизи, некоторых белков костей и хрящей .
Так как с пищей в желудок поступают белки, как простые, так и сложные (нуклеопротеиды, глико- и липопротеиды, хромопротеиды), при их гидролизе в желудке образуются продукты их распада- нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, альбумозы, олигопептиды и частично-свободные аминокислоты.
11. Характеристика сложных белков. Нахождение и роль в организме животных.
Сложные белки помимо аминокислот содержат ещё другие соединения небелкового характера (простетические группы). В зависимости от химической природы простетических групп сложные белки делят на гликопротеины, липопротеины, нуклопротеины, фосфопротеины, хромопротеины и т.д.
Гликопротеины- сложные белки, в состав небелковой части которой могут входить моносахариды и их производные, например, аминосахара ( глюкозамин, галактозамин, ацетилглюкозамин), глюкуроновая, уксусная, серная и др. кислоты. Гликопротеины содержатся практически во всех тканях животных, где они выполняют очень важные функции.
К гликопротеинам относятся секреты слизистых желез- муцины-мукоиды слюны, желудка, кишечника способствующие передвижению и перевариванию пищи; мукоиды соединительной ткани (хрящей,костей); вещества группы крови; некоторые ферменты (холинэстераза) и др.
Фосфопротеины- в качестве простетической группы содержат остаток фосфорной кислоты. К фосфопротеинам относятся белки : казеин молока, вителленин, вителлин (белки яичных желтков), ферменты (пепсин, фосфорилаза, фосфоглюкомутаза) и др .
Хромопротеины- в составе небелковой части содержат окрашенные соединения. К хромопротеинам относятся металлопротеины, окраска которых обусловлена наличием у них атомов металлов- железа, меди, магния (гемоглабин, миоглобин, каталаза, цитохромоксидаза, церрулоплазмин, аскорбинатоксидаза и др.) и флавопротеины, окраска которых обусловлена наличием флавинового кольца ( родопсин, сукцинатрегидрогеназа и др.)
12. Биосинтез и обмен некоторых аминокислот. Аминирование и трансаминирование. Их значение. (я понял «Биосинтез, как биосинтез белка»)
Биосинтез аминокислот
Глутамат и аспартат синтезируются из соответствующих α- кетапроизводных – α-КГ и оксалоацетата в реакция трансаминирования за счет ГДГазной и аспартатаминотрансферазной (АСТ) реакций соответвственно. Аспартат может быть получен также из аспарагина под действием аспарагиназы.
Аланан и глюкозоаланиновый цикл.Существуют два основных пути образования аланина : за счет распада белков и путем реакций трансаминирования пирувата с глутаматом.
Помимо участия в синтезе белка аланин является второй после глутамина аминокислотой, циркулирующей по крови и траспортирующей азот из периферических тканей (в основном из мышц) в печень. Здесь он преобразуется в глюкозу, которая затем через кровь обратно возвращается в скелетные мышцы.Этот процесс известен под названием глюкозо-аланинового цикла, который реальзуется в два этапа: 1)в мышцах ,2) в печени.
1 этап (в скелетных мышцах)
Продукт окисления глюкозы –пируват –включается в реакцию трансаминирования с глутаматом, с образованием аланина и α-КГ:
Пируват + ГК <->Аланин +α-КГ
Аланин, в силу своей гидрофобности и нейтральности, легко выходит из мышц в кровь и также легко поступает в печень.
2 этап (в печени)
Аланин включается в реакцию трансаминирования в печени с α-КГ и превращается в пируват, который затем включается в глюкогеогенез:
Аланин + α-КГ <-> Пируват + ГК
Пируват ->глюкоза
Глюкоза далее выходит в кровь и транспортируется в периферические ткани (мышцы) ,где она может служить как источник энергии .
Что касается группы аланина, то она первоначально преобразуется в аминную группу глутамата, а затем путем окислительного дезаминирования последнего высвобождается в виде аммиака .Далее из аммиака в печени синтезируется мочевина.
Углеродным скелетом для синтеза цистеина служат заменимая аминокислота серин, а источником серы – незаминимая аминокислота метионин. На самом деле для синтеза цистеина используется не сам метионин, а S-аденозилметионин (SAM), который образуется с помощью фермента метионинаденозилтрансферразы и АТР:
Метионин +АТР ->S-аденозилметионин
SAM-это активная форма, в которой метионин передает свою метильную группу на разного рода акцепторы и в результате превращается в S- аденозилгомоцистеин:
S-аденозилметионин->S-аденозилгомоцистеин
S-аденозилгомоцистеин под действием S-аденозилгомоцистеиназы далее распадается на аденозин и гомоцистеин:
S-аденозилгомоцистеин -> аденозин+гомоцистеин
Гомоцистеин далее может метаболлизироваться по двум основным направлениям : 1) вновь по пути синтеза метионина, 2)по направлению синтеза цистеина. Первый путь реализуется с участием фермента метионинсистазы и N5-метил-ТГФК (активная форма витамина Вс).Что касается второго пути, то при участии β-цистатионсинтазы гоцистеин может взаимодействовать с серином и образовать цистатион, который далее распадается с образованием цитеина с помощью фермента цистетионазы:
Гомоцистеин +серин -> цистатион -> цистеин +α-кетобутират
Эти последние две реакции известны как реакции транссульфулирования.
Тирозин си тезируется путем реакций гидроксилирования незаменимой аминокислоты фенилаланин под действием фермента фенилаланингидроксилазы. До 50% фенилаланина поступувшего с пищей расходуется на образование тирозина.Поэтому при дифиците фенилаланина в рационе его недостаток до 50 % восполняется тирозином.
Орнитин и пролин синтезируются из одного и того же предшественника- глутамата. При метаболизме глутамата образуется семиальдегид глутамата, который под действием орнитин-2-кетоглутаматтрансаминазы преобретает дополнительную аминогруппу и превращается в орнитин. В случае ингибирования активности этого фермента вместо синтеза орнитина семиальдегид глутамата включается в биосинтетический путь пролина.
Биосинтез серина осоуществляется из продукта гликолиза – 3-фосфоглицерата.Источником аминной группы здесь в реакции трансаиминирования выступает глутамат.
Трансаминирование
В этом случае удаление аминогрупп из аминокуслот происходит в реакциях трансаминирования- переноса аминогрупп от аминокислот доноров на ограниченное число α-кетокислот –акцепторов аминогрупп.В результате, аминокислоты-доноры превращаются в α-кетокислоты, а акцепторы (α-кетокислоты) –в аминокислоты. Реакции трансаминирования происходят с участием трансаминаз или аминотрансфераз .
Смысл трансаминирования состоит в том, чтобы собрать аминогруппы от многих разных АК в одной форме –в виде L-глутамата, который в последствии будет служить, с одной стороны, как источник (депо) азота в виде аминогрупп для многих биосинтетических реакций, а с друго- он может вступать в реакции окислительного дезаминирования под действием глутаматдегидрогеназы ( ГДГаза ) в митохондриях с образованием аммиака, и α-КГ.
13.
