Аминокислоты – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.
Общая структурная формула аминокислот:
В каждой молекуле аминокислоты присутствует атом углерода, связанный с четырьмя заместителями.
Один из них — атом водорода
второй — карбоксильная группа — СООН. От карбоксильной группы легко отделяется ион водорода Н+, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота»
Третий заместитель — аминогруппа — NH2.
Четвертый элемент аминокислоты — группа атомов, которую в общем случае обозначают R (радикал).
Классификация аминокислот:
Из-за разнообразного строения и свойств классификация аминокислот может быть различной, в зависимости от выбранного качества аминокислот. Аминокислоты подразделяются:
1. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С2 (α-углеродный атом) на α-аминокислоты, β-аминокислоты и др.
2. По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D-стереоизомеры.
3. По оптической активности в отношении плоскости поляризованного света – на право- и левовращающие.
4. По участию аминокислот в синтезе белков – протеиногенные и непротеиногенные.
5. По строению бокового радикала – ароматические, алифатические, содержащие дополнительные СООН- и NH2-группы.
6. По кислотно-основным свойствам – нейтральные, кислые, основные.
7. По необходимости для организма – заменимые и незаменимые.
Образование пептидной связи:
Аминокислотный состав белков.
Из аминокислот при помощи белоксинтезирующего аппарата клетки синтезируются белки со специфичной структурой.
Белки формируют структуры четырех типов:
Первичная структура – линейная.
Вторичная структура – двойная спираль за счет непрочных, но многочисленных водородных связей.
Третичная структура – Пространственное расположение в определенную структуру за счет 4 видов связи:
Водородные;
Ионные (солеобразующие);
Дисульфидные мостики;
Гидрофобные. (я бы не стал этот пункт учить)
Четвертичная структура – Формируется за счет объединения нескольких третичных структур.
При образовании четвертичной структуры помимо электростатических взаимодействий огромную роль имеют гидрофобные аминокислоты, в частности лейцин.
При построении пространственной структуры белка радикалы заряженных аминокислот (лизин, аргинин, гистидин) в основном располагаются на поверхности белка, участвуя, таким образом, в электростатических взаимодействиях. Полярные же OH-группы (серин, треонин, тирозин) располагаются как внутри белка, так и на поверхности и участвуют в образовании водородных связей. Что же касается гидрофобных радикалов аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин), то они расположены в глубине белковой молекулы, где они стабилизируются за счет вандервальсовых взаимодействий (притягиваются и отталкиваются друг от друга до достижения оптимального растояния между молекулами).
По составу белки можно разделить на простые и сложные:
Простые белки состоят только из аминокислотных остатков, и к ним относятся альбумины и глобулины. Альбумины в воде хорошо растворяются, а глобулины – только в разбавленных растворах нейтральных солей. Молекулярный вес альбуминов меньше, чем глобулинов.
Сложные белки помимо аминокислот содержат еще другие соединения небелкового характера (простетические группы). В зависимости от химической природы простетических групп сложные белки делят на гликопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды и т.д.
