Фибриллярные белки - расположенные параллельно друг другу вытянутые полипептидные цепи, образующие длинные нити или слои.
В биологическом отношении фибриллярные белки играют очень важную роль, связанную с анатомией и физиологией животных. У крупных позвоночных на долю этих белков приходится одна треть (или более) общего содержания белков. Из фибриллярных белков - главных компонентов наружного слоя кожи, волос, перьев, когтей и рогов формируются наружные защитные покровы тела животных и человека. Фибриллярные белки участвуют также в образовании опорных и формообразующих элементов, так как они служат главным органическим материалом соединительной ткани, включая хрящи, сухожилия, кости и более глубокие слои кожи. Фибриллярные белки нерастворимы в воде.
Существует четыре типа фибриллярных белков, выполняющих в животных организмах защитную или структурную роль: альфа-кератины , бэта-керотины , коллаген и эластин. Все эти белки не растворяются в воде при физиологических условиях.
Альфа-кератины- это основной тип фибриллярных белков, из которых образуются наружные защитные покровы позвоночных. На их долю приходится почти весь сухой вес волос, шерсти, перьев , рогов, ногтей, когтей, чешуи и копыт, а также значительная часть сухого веса наружного слоя кожи. различные белки этого семейства сходны по аминокислотному составу, содержат много остатков цистеина и имеют одинаковое расположение полипептидных цепей. Полипептидные цепи альфа-кератинов существуют в форме правых альфа-спиралей .
Бэта-керотины, в частности фиброин образуют белок шелка и паутины. В бэта-каротинах наблюдается очень высокое содержание глицина и аланина .
Коллаген и эластин составляют основную часть соединительной ткани - т.е. основную часть сухожилий, хрящей, органического матрикса костей и стенок сосудов. Коллаген является самым распространенным белком у высших животных. На долю коллагена приходится почти треть всей массы белков позвоночных.
Фибриллярные белки не растворимы в воде при физиологических условиях из-за преобладания в их составе аминокислот с неполярными R-группами.
Первичная и вторичная структура фибриллярного белка также, как правило, регулярна. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.
Структурная организация фибриллярных белков имеет следующие особенности по сравнению с глобулярными белками.
1.Для фибриллярных белков характерна асимметрия аминокислотного состава. Так в коллагене (белок межклеточного матрикса млекопитающихся) около 30% аминокислотного состава приходится на глицин, 20% составляют остатки пролина и гидроксипролина и 10% аланина. Таким образом, на долю перечисленных аминокислот приходится 60% аминокислотного состава. В то же время некоторое аминокислоты в коллагене представлены в незначительном количестве или вообще отсутствуют.
Кератин волос человека отличается высоким содержанием цистеина, на долю которого приходится 36%.
2.Указанная выше особенность определяет следующую: избыточное содержание некоторых аминокислот обусловливает формирование одинаковых или однотипных последовательностей. Так, полипептидная цепь коллагена содержит повторяющийся триплет -Гли-Х-У-, где положение Х может быть занято любой аминокислотой, но чаще всего оно занято пролином. Положение У чаще всего занято гидрооксипролином.
3.Наличие повторяющихся последовательностей обеспечивает формирование однообразного пространственного построения полипептидных цепей на всем их протяжении. Поэтому у фибриллярных белков трудно разграничить различные уровни структурной организации, т.е. вторичную, третичную, четвертичную структуры. Так, полипептидные цепи коллагена образуют спиральные структуры, а b-кератина b-слоистые структуры.
4. Радикалы аминокислотных остатков в фибриллярных белках обращены наружу
17)
