Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает около 300. Среди них различают: а) аминокислоты, входящие в состав белков; б) аминокислоты, образующиеся из других аминокислот, но только после включения последних в процесс синтеза белка (их обнаруживают в гидролизатах белков); в) свободные аминокислоты. С точки зрения питания выделяют эссенциальные (незаменимые) аминокислоты. Эти аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать с пищей.
Аминокислоты - полифункциональные соединения, содержащие по меньшей мере две разные химические группировки, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной пептидной (амидной) связи.
В аминокислотах амино- (-NH2) и карбоксильная (-СООН) группы присоединены к одному и тому же атому углерода, который называют а-углеродом.
Собственно алифатическими можно назвать 5 аминокислот.
Глицин (Гли), или гликокол (аминоуксусная кислота), является единственной оптически неактивной аминокислотой из-за отсутствия ассиметрического углеродного атома. Глицин участвует в синтезе белка, образовании нуклеиновых и желчных кислот (его атомы входят в состав нуклеотидов, гема и в состав важного трипептида глутатиона), а также необходим для обезвреживания в печени токсических продуктов.
Аланин (Ала) (аминопропионовая кислота) нередко используется организмом для синтеза глюкозы.
Валин (Вал) — аминоизовалериановая кислота, лейцин (Лей) — аминоизокапроновая кислота, изолейцин (Иле) — α-амино-β-этил-β-метилпропионовая кислота, обладая выраженными гидрофобными свойствами, играют важную роль в формировании пространственной структуры белковой молекулы. Активно участвуют в обмене веществ.
Гидроксиаминокислоты:
Серин (Сер) — α-амино-β-гидроксипропионовая кислота и Треонин (Тре) — α-амино-β-гидроксимасляная кислота — играют важную роль в процессах ковалентной модификации структурыбелков. Их гидроксильная группа легко взаимодействует с фосфорной кислотой, что бывает необходимым для изменения функциональной активности белков. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, обнаружен в составе липопротеидов и других белков. Треонин участвует в биосинтезе белка.
Серосодержащие аминокислоты.
Цистеин (Цис) — α-амино-β-тиопропионовая кислота, благодаря активной —SH-группе легко вступает в окислительно-восстановительные реакции, защищая клетку от действия окислителей, участвует в образовании дисульфидных мостиков, стабилизирующих структуру белков. Две молекулы цистеина, окисляясь, образуют цистин. При этом образуется дисульфидная связь.
Метионин (Мет) — α-амино-β-тиометилмасляная кислота — выполняет функцию донора подвижной метильной группы, необходимой для синтеза биологически активных соединений: холина, нуклеотидов и т. д.
Дикарбоновые аминокислоты:
Глутаминовая (Глу) — α-аминоглутаровая кислота и Аспарагиновая (Асп) — α-аминоянтарная кислота — наиболее распространенные аминокислоты белков животных организмов. Обладая дополнительной карбоксильной группой в радикале, эти аминокислоты способствуют ионному взаимодействию, придают заряд белковой молекуле. Они участвуют в биосинтезе белка, образовании важнейших соединений (тормозных медиаторов нервной системы, других аминокислот), энергетическом обмене. Эти аминокислоты могут образовывать амиды.
-
Амиды дикарбоновых аминокислот: глутамин (Гли) и аспарагин (Асн) — выполняют важную функцию в обезвреживании и транспорте аммиака в организме.
Циклические аминокислоты имеют в своем радикале ароматическое или гетероциклическое ядро.
Фенилаланин (Фен) —α-амино-β-фенилпропионовая кислота и Тирозин (Тир) — α-амино-β-параоксифенилпропионовая кислота — эти две аминокислоты образуют взаимосвязанную пару, выполняющую важные функции в организме, например участие их в синтезе ряда биологически активных веществ (адреналин, тироксин). Фенилаланин служит основным источником синтеза тирозина, являющегося предшественником ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов.
Триптофан (Три) — α-амино-β-индолилпропионовая кислота используется для синтеза витамина РР, серотонина, гормонов эпифиза.
Гистидин (Гис) — α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота может использоваться при образовании гистамина, регулирующего проницаемость капилляров и проявляющего свое действие при аллергии.
Диаминомонокарбоновые аминокислоты:
Лизин (Лиз) — диаминокапроновая кислота и Аргинин (Apг) — α-амино-β-гуанидинвалериановая кислота — имеют дополнительную аминогруппу, которая придает основные свойства белкам, содержащим много таких аминокислот. Лизин необходим для синтеза белков, в том числе гистонов, входящих в состав нуклеопротеидов; обнаружен в структуре некоторых ферментов. Образование аргинина является частью метаболического пути обезвреживания аммиака (синтез мочевины).
Иминокислота — Пролин (Про) отличается от других аминокислот по строению. Особое место отводится этой аминокислоте в структуре коллагена, где пролин в процессе синтезаколлагена может превращаться в гидроксипролин.
В зависимости от положения группы —NН2 различают α, β, γ и т. д. L-аминокислоты.
В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных, но не все они входят в состав белков.
Аминокислоты делятся на две группы:
-
протеиногенные (входящие в состав белков)
Среди них выделяют главные (их всего 20) и редкие. Редкие белковые аминокислоты (например, гидроксипролин, гидроксилизин, аминолимонная кислота и др.) на самом деле являются производными тех же 20 аминокислот.
Остальные аминокислоты не участвуют в построении белков; они находятся в клетке либо в свободном виде (как продукты обмена), либо входят в состав других небелковых соединений. Например, аминокислоты орнитин и цитруллин являются промежуточными продуктами в образовании протеиногенной аминокислоты аргинина и участвуют в цикле синтеза мочевины; γ-амино-масляная кислота тоже находится в свободном виде и играет роль медиатора в передаче нервных импульсов; β-аланин входит в состав витамина — пантотеновой кислоты.
-
непротеиногенные (не участвующие в образовании белков)
Непротеиногенные аминокислоты в отличие от протеиногенных более разнообразны, особенно те, которые содержатся в грибах, высших растениях. Протеиногенные аминокислоты участвуют в построении множества разных белков независимо от вида организма, а непротеиногенные аминокислоты могут быть даже токсичны для организма другого вида, т. е. ведут себя как обычные чужеродные вещества. Например, канаванин, дьенколевая кислота выделенные из растений, ядовиты для человека.
Основные группы аминокислот
-
Заменимые аминокислоты: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин (гликокол), глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин (цистин), цитруллин, гамма-аминомасляную кислоту, орнитин, таурин.
-
Частично заменимые аминокислоты: аргинин и гистидин.
Отличаются они от остальных тем, что организм может использовать их вместо, соответственно, метионина и фенилаланина для производства белка.
Существуют также аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека, но необходимы для нормальной жизнедеятельности. Это - «незаменимые» аминокислоты.
-
Незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин
Они должны поступать в организм с пищей. Процесс синтеза белков постоянно идет в организме. В случае, когда хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности - к гибели организма. В зависимости от строения молекулы аминокислоты относятся к L- или D-формам. Аминокислоты, полученные химическим синтезом, состоят из равных количеств L- и D-форм. D-форма практически всех аминокислот не усваивается организмом, за исключением метионина, который хорошо используется животными в обеих формах.
11.
