Гемоглоби́н — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани.
Гемоглобин - это сложный пигмент, состоящий из 4 полипептидных цепей глобина и гема (железосодержащего порфирина), обладающий высокой способностью связывать кислород (O2), углекислоту (CO2), угарный газ (CO).
Сложный белок = простетическая группа-гем(содержит железо)
Гемоглобин человека является тетрамером ( из четырёх субъединиц). У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы – тетраэдр. Между субъединицами – гидрофобные взаимодействия.
Гем - это порфирин, в центре которого находиться Fe2+. Fe2+ включается в молекулу порфирина с помощью 2 ковалентных и 2 координационных связей. Молекула гема имеет плоское строение. При окислении железа, гем превращается в гематин (Fe3+).
Типы порфиринов:
- протопорфирины
- этиопорфирины
- мезопорфирины
- копропорфирины.
В процессе переноса кислорода гемоглобином молекула O2 обратимо связывается с гемом, при этом валентность железа не изменяется.
Глобины содержат цепочку из 8 альфа-спиралей.
- миоглобин
- гемоглобин
Глобин – это белок типа альбуминов, который содержит остатки аминокислот. В составе отсутствуют изолейцин и цистин.
Гем и глобин оказывают друг на друга взаимное влияние:
- Глобин изменяет многие свойства гема, придавая ему способность связывать кислород.
- Гем обеспечивает устойчивость глобина к действию кислот, нагреванию, расщеплению ферментами и обусловливает особенности его кристаллизации.
Связь между Гемом и Глобином стабильна (разрушается в кислой среде)
Скорость синтеза Г. в организме очень велика, что связано с интенсивным обновлением эритроцитов. Синтез Г. протекает в местах образования эритроцитов.
Кооперативные свойства
В легких после удаления угольной кислоты в виде СО2 из крови и одновременном увеличении концентрации кислорода, высвобождаются ионы протона из гемоглобина.
H-Hb+ O2 ó HbO2+ H (легкие ó ткань)
При изменении сродства гемоглобина к кислороду в тканях и легких происходит перестройки глобиновой части молекулы. В тканях ионы Н присоединяются к остаткам гистидина, образуя восстановленный гемоглобин (H-Hb) с низким сродством к O2. В легких поступающий кислород вытесняет ион водорода из связи с остатком гистидина гемоглобиновой молекулы.
Кооперативный эффект – В ходе оксигенации процесс присоединения кислорода возрастает.
молекулы кислорода в конце присоединяются в 500 раз быстрее.
