пользователей: 30398
предметов: 12406
вопросов: 234839
Конспект-online
РЕГИСТРАЦИЯ ЭКСКУРСИЯ

вопросы

3) Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преоблазают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства). Заряд белка также зависит от рН среды. В кислой среде молекула приобретает положительный заряд, в щелочной – отрицательный. Устойчивость белковой молекулы к воздействию физических и химических факторов в изоэлектрической точке наименьшая.

Большинство природных белков содержат значительное количество дикарбоновых аминокислот и поэтому относятся к кислым белкам. Их изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. Коагуляция – склеивание белковых частиц и выпадение их в осадок. Это происходит при удалении их гидратной оболочки. Для этого достаточно изменить структуру частицы белка, так, чтобы ее гидрофильные группы, которые связывают воду растворителя, оказались внутри частицы. Реакции осаждения балка в растворе делятся на две группы: обратимые (высаливание) и необратимые (денатурация). Денатурацией называется существенное изменение вторичной и третичной структуры белка, т. е. Нарушение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной (первичной) структуры. Денатурированный белок лишен всякой биологической активности в клетке и в основном используется как источник аминокислот. Денатурирующими агентами могут быть химические факторы: кислоты, щелочи, легко гидратирующие соли, органические растворители, различные окислители. К физическим факторам могут быть отнесены: действие высокого давления, многократное замораживание и оттаивание, ультразвуковые волны, УФ-лучи, ионизирующая радиация. Но наиболее распространенным физическим фактором денатурации белка является повышение температуры. В ряде случаев денатурированный белок в клетке может быть подвергнут ренатурации, т. е. свернут обратно в первоначальную пространственную структуру. Этот процесс происходит при участии специфических белков, так называемых белков теплового шока (heat shock proteins или hsp) молекулярной массой 70 кДа. Данные белки синтезируются в клетках в большом количестве при воздействии на нее (или весь организм) неблагоприятных факторов, в частности повышенной температуры. Присоединяясь к развернутой полипептидной цепи hsp 70 быстро сворачивают ее в правильную первоначальную структуру. Ксантопротеиновая реакция. Данная реакция обнаруживает ароматические аминокислоты, входящие в белки (на примере тирозина):

(OH)C6H4CH(NH2)COOH + HNO3 —-H2SO4——> (OH)C6H3(NO2)CH(NH2)COOH↓ + H2O — выпадает осадок желтого цвета.

(OH)C6H3(NO2)CH(NH2)COOH + 2NaOH ——-> (ONa)C6H3(NO2)CH(NH2)COONa + H2O — раствор становится оранжевым.

Обнаружение серосодержащих аминокислот:

Белок + (CH3COO)2Pb —NaOH—> PbS↓ (осадок черного цвета).

Биуретовая реакция для обнаружения пептидной связи (CO-NH):

Белок + CuSO4 + NaOH ——> красно-фиолетовое окрашивание.

Спецефический запах при горении:

Белок —-обжиг—-> запах паленой шерсти.

 

 

5) Биологическая ценность белков определяется следующими критериями: а) чем ближе аминокислотный состав пищевого белка к аминокислотному составу беков тела, тем выше его биологическая ценность; б ) в составе белка должны быть все незаменимые аминокислоты: вал, илей, лей, лиз, мет, тре, три, фен. Исключение какой-либо незаменимой аминокислоты из пищи сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса; в) в составе белка установлены пропорциональные величины незаменимых аминокислот, относительно триптофана, принятого за единицу, лиз-5, лей-4, вал-3,5. Недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот. Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо. Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н; Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин.

 

 

6) Аминокислоты сочетают в себе свойства и кислот и оснований. Соответственно, в водном растворе аминокислоты ведут себя как кислоты – доноры протонов и как  основания  – акцепторы протонов. Являются амфотерными электролитами. Если общий заряд аминокислоты равен 0, то это ее состояние называют изоэлектрическим.  Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой (pI). Заряд аминокислот зависит от величины рН среды. Отправным пунктом для понимания причин появления заряда у аминокислот является величина изоэлектрической точки. Ситуация различается для нейтральных, кислых и основных аминокислот. 

Аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота — в гидроксикислоту: H2N-CH(R)-COOH + HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O; аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в хлороводородную соль эфира): H2N-CH(R)-COOH + R'OH  H2N-CH(R)-COOR' + Н2О;  при взаимодействии с формальдегидом образуются N-монооксиметил аминокислоты и N,N-диоксиметиламинокислоты:

 

 

 

4) Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом, а расположены в определённом порядке. Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют «первичная структура белка». Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в участке ДНК, называемом геном. В процессе синтеза белка информация, находящаяся в гене, сначала переписывается на мРНК, а затем, используя мРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка первичной структуры белка. В основе полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (—СНR), которые способны вращаться вокруг связей. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве. Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Структура  имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи: копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости; способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме); транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи; способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.


14.01.2014; 23:10
хиты: 165
рейтинг:0
Естественные науки
химия
биохимия
для добавления комментариев необходимо авторизироваться.
  Copyright © 2013-2024. All Rights Reserved. помощь