Вторичная структура. Представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами (карбоксильной группой и аминогруппой) одной цепи или смежными полипептидными цепями.
α-Спираль Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. α–спираль (как правило, правозакрученная); стабилизируется между кислородом карбонильной группой и водородом аминогруппы.
Между Н и О образуется водородная связь. Она слабая, но поскольку этих связей много, то эта структура устойчивая. Каждая пептидная группа участвует в образовании 2-х водородных связей.
Гидрофильные радикалы R оказываются наружу, а гидрофобные радикалы R1 находятся внутри спирали (прячутся внутрь от растворителя).
Особенности:
Высота одного витка, или шаг α-спирали, равна 0,54 нм;
В один виток входит 3,6 аминокислотных остатка;
Период регулярности α-спирали равен 5 виткам или 18 аминокислотным остаткам;
Длина одного периода составляет 2,7 нм.
β-Структура. Это разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. β – складчатый слой. При образовании этой структуры несколько полипептидных цепей, не сворачиваясь в α-спираль, связываются межцепочечными водородными связями. Например, такой структурой обладают β-кератины (входят в состав шелка). β-складчатая структура возникает между смежными полипептидными цепями. Складчатые листы могут быть образованы параллельными (N-концы направлены в одну сторону) и антипараллельными полипептидными цепями (N-концы направлены в разные стороны).При взаимодействии между собой вторичных структур может образовываться сверхвторичная структура (суперспираль). Например, суперспирализованная α-спираль встречается в фибриллярных белках. α-спиральные и β-структурные участки в белках могут взаимодействовать друг с другом и между собой, образуя ансамбли. Пространственное строение таких ансамблей вторичной структуры называют сверхвторичной структурой белковой молекулы.
Третичная структура белка – это общее расположение в пространстве одной или нескольких полипептидных цепей, составляющих молекулу белка. Третичная структура белковой молекулы определяется её первичной структурой, так как решающая роль в поддержании характерного для третичной структуры расположения полипептидной цепи в пространстве принадлежит взаимодействию радикалов аминокислот друг с другом. Третичная структура белков представляет собой глобулу и характерна для глобулярных белков. На третичном уровне организации возникает активный центр и белок приобретает функциональную активность.
Связи, стабилизирующие третичную структуру:
1) дисульфидная (возникает между радикалами цистеина; эта связь прочная, но способна легко восстанавливаться);
2) ионная (образуется между заряженными радикалами аминокислот);
3) водородная (возникает между радикалами полярных аминокислот);
4) изопептидная (образуется между карбоксильной и аминогруппой радикала);
5) гидрофобное взаимодействие (между гидрофобными аминокислотами).
У глобулы полярные радикалы в гидратированном состоянии находятся снаружи, гидрофобные радикалы внутри.
В пределах глобулы часто выделяют домены – участки полипептидной цепи, которые самостоятельно от других участков той же цепи образуют структуру, во многом напоминающую глобулярный белок. В пределах одной полипептидной цепи может встречаться несколько доменов.
Структура, характеризующаяся наличием в белковой молекуле определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное пространственное положение, вследствие чего белок обладает той или иной биологической активностью, называется четвертичной. Белок, обладающий четвертичной структурой, называется эпимолекулой или мультимером, а составляющие его полипептидные цепи – соответственно субъединицами или протомерами.
Четвертичная структура характерна только для олигомерных белков (олигомерные белки – белки, состоящие из нескольких полипептидных цепей).
Протомер – полипептидная цепь в составе олигомерного белка.
Четвертичная структура – характерный способ расположения протомеров олигомерного белка. Активный центр возникает при объединении протомеров.
К примеру, четвертичной структурой обладает гемоглобин – белок крови, содержащийся в эритроцитах (переносит кислород); его молекула имеет 2α- и 2 β-протомера.
Биологический смысл образования четвертичной структуры
1) Экономия биологического материала (ДНК, РНК).
2) Сведение к минимуму ошибок синтеза.
(пример: допустим, в белке 100 тыс. аминокислот; а вероятность ошибки – 1 аминокислота на 100 тыс. аминокислот, тогда весь белок будет неактивен).
3) Существование четвертичной структуры позволяет регулировать активность ферментов.
