1. Механизм каталитической активности ферментов: кислотно-основной катализ на примере лизоцима
ОСНОВНЫЕ СТРАТЕГИИ ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА
1. Сближение субстрата с активным центром фермента и его ориентация по отношению к каталитической группе
2. Напряжение и деформация чувствительной к действию фермента связи (эффект дыбы)
3. Индуцированное соответствие между молекулами субстрата и фермента
4. Общий кислотно-основный катализ
5. Ковалентный катализ
6. Катализ с участием ионов металлов
2. Химический состав биологических мембран. Классификация мембранных белков. Роль мембранных белков в осуществлении биологических функций
Мембраны БИОЛОГИЧЕСКИЕ - сложные высокоорганизованные надмоле-кулярные структуры, ограничивающие клетки (клеточные, или плазматич., мембраны) и внутриклеточные органоиды -митохондрии, хлоропласты, лизосомы и др. Представляют собой пленки толщиной 5-10 нм, состоящие гл. обр. из белков и липидов. содержат также углеводы (до 10% от сухого в-ва по массе), к-рые, как правило, входят в состав гликопротеинов и гликолипидов.
20% всей массы мембраны составляет прочно связанная вода. С мембранами связываются также катионы, преим. Са2+ и Mg2+, входящие в хелатные комплексы.
Важнейшая ф-ция мембран биологических-регуляция обмена в-в между клеткой и средой, а также между разл. отсеками (компарт-ментами) внутри самой клетки.
Мембранные белки могут быть классифицированы по топологическому или биохимическому принципу. Топологическая классификация основана на том, сколько раз белок пересекает липидный бислой. В соответствии с этим критерием белки подразделяются на монотопические, битопические и политопические:
- монотопические белки взаимодействуют с одной поверхностью мембраны и не пересекают её;
- битопические пронизывают мембрану насквозь и взаимодействуют с обеими её поверхностями;
- политопические пронизывают мембрану несколько раз (многократное взаимодействие с липидами).
Понятно, что первые относятся к периферическим белкам, а вторые и третьи к интегральным.
Топологическая классификация[править | править вики-текст]
По отношению к мембране мембранные белки делятся на поли- и монотопические.
- Политопические, или трансмембранные, белки полностью пронизывают мембрану и, таким образом, взаимодействуют с обеими сторонами липидного бислоя. Как правило, трансмембранный фрагмент белка является альфа-спиралью, состоящей из гидрофобных аминокислот (возможно от 1 до 20 таких фрагментов). Только у бактерий, а также в митохондриях и хлоропластах трансмембранные фрагменты могут быть организованы как бета-складчатая структура (от 8 до 22 поворотов полипептидной цепи).
- Интегральные монотопические белки постоянно встроены в липидный бислой, но соединены с мембраной только на одной стороне, не проникая на противоположную сторону.
Биохимическая классификация[править | править вики-текст]
По биохимической классификации мембранные белки делятся на интегральные и периферические.
- Интегральные мембранные белки прочно встроены в мембрану и могут быть извлечены из липидного окружения только с помощью детергентов или неполярных растворителей. По отношению к липидному бислою интегральные белки могут быть трансмембранными политопическими или интегральными монотопическими.
- Периферические мембранные белки являются монотопическими белками. Они либо связаны слабыми связями с липидной мембраной, либо ассоциируют с интегральными белками за счёт гидрофобных, электростатических или других нековалентных сил. Таким образом, в отличие от интегральных белков они диссоциируют от мембраны при обработке соответствующим водным раствором (например, с низким или высоким pH, с высокой концентрацией соли или под действием хаотропного агента). Эта диссоциация не требует разрушения мембраны.
Мембранные белки могут быть встроены в мембрану за счёт жирнокислотных или пренильных остатков либо гликозилфосфатидилинозитола, присоединённых к белку в процессе их посттрансляционной модификации.
3. Терминация трансляции. Участники, источники энергии, роль внерибосомных белковых факторов.
Терминация — окончание синтеза белка, осуществляется, когда в А-сайте рибосомы оказывается один из стоп- кодонов — UAG, UAA, UGA. Из-за отсутствия тРНК , соответствующих этим кодонам, пептидил-тРНК остаётся связанной с Р-сайтом рибосомы. Здесь в действие вступают специфические белки RF1 или RF2, которые катализируют отсоединение полипептидной цепи от мРНК, а также RF3, который вызывает диссоциацию мРНК из рибосомы. RF1 узнаёт в А-участке UAA или UAG; RF-2 — UAA или UGA. С UAA терминация эффективнее, чем с другими стоп-кодонами.
подробнее: http://humbio.ru/humbio/translation/000301ac.htm
