У простых ферментов( «однокомпонентных» , т.е. состоящих только из полипептидных цепей) ряд функциональных групп определённых аминокислот формирует активный центр молекулы, который обеспечивает непосредственное взаимодействие её с субстратом. Часто в активных центрах ферментов иеются следующие аминокислоты серин, тирозин, аргинин, гистидин, лизин, цистеин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты. Количество активных центров у разных ферментов может быть различным. Аминокислоты, образующие активные центры, располагаются в различных местах полипептидной цепи, но в пространственной близости друг к другу с заданной определенной конформацией. Активный центр составляет сравнительно небольшую часть от общего объема молекулы фермента. Помимо активных каталитических центров, многие сложные ферменты имеют и регуляторные, или аллостерические, центры. Такие ферменты получили название аллостерических. Аллостерические центры служат для связывания эффекторов (лигандов)-реагентов, регулирующих активность фермента. При связывании фермента с эффектором происходит изменение конформации белка с изменением третичной структуры белковой молекулы, что сопровождается увеличением или снижением каталитической активности фермента.
Аллостерические эффекторы являются продуктами нормального метаболизма клетки, и их эффект зависит лишь от концентрации того или иного эффектора в условиях организма животного. Эффектором могут быть небольшие органические молекулы, такие как АТФ, или белковые молекулы. Эффекторы, которые вызывают изменение активности фермента, рассматриваются как модуляторы. Они могут выступать как активаторы или как ингибиторы. Эффекторы-активаторы повышают сродство фермента к субстрату. Обратный эффект вызывают эффекторы-ингибиторы.
