Мікротрубочки — білкові внутрішньоклітинні структури, що входять до складу цитоскелету еукаріотів.Мікротрубочки є циліндрами діаметром 25 нм з порожниною усередині. Їх довжина може бути від кількох мікрометрів до, ймовірно, кількох міліметрів (в аксонах нервових клітин). Їх стінка утворена димерами тубуліну. Мікротрубочки, подібно актиновиммікрофіламентам, полярні: на одному кінці відбувається самозбирання мікротрубочки, на іншому — розбирання. У клітинах мікротрубочки грають роль структурних компонентів і беруть участь в багатьох клітинних процесах, включаючи мітоз, цитокінез івезикулярний транспорт.
Мікрофіламенти — нитки білка актина не м'язової природи в цитоплазмі еукаріотичних клітин. Діаметр 4-7нм. Підплазматичною мембраною мікрофіламенти утворюють сплетіння, в цитоплазмі клітини формують пучки з паралельно орієнтованих ниток або тривимірний гель, формуючи цитоскелет. До їх складу входять, окрім актину, інші скоротливі білки: міозин, тропоміозин, актинін, що відрізняються від відповідних м'язових білків, а також специфічні білки (вінкулін,фрагмін, філамін, вілін тощо).
Мікрофіламенти знаходяться у динамічній рівновазі з мономерами актину. Мікрофіламенти є скоротливими елементами цитоскелету та безпосередньо беруть участь у зміні форми клітини при розплощуванні, прикріпленні досубстрату, амебоїдному русі, ендомітозі, циклозі (для рослинних клітин), формуванні кільця цитотомії у тваринних клітинах, підтриманні мікроворсинок у клітинах кишковика безхребетних. До мікрофіламентів опосередковано прикріплюються деякі мембранні білки-рецептори.
Рибосоми — органели білкового синтезу, складаються з рРНК і білка (звідти назва, з лат. soma — тіло). Знаходяться в прокаріотичних і еукаріотичних клітинах, за винятком еритроцитів ссавців. 3 огляду на масу і поширення розрізняють два види рибосом:
(1) малі рибосоми, які містяться в прокаріотах, а також в пластидах і мітохондріях еукаріот. Вони мають масу в середньому близько 2,5х106 дальтонів (d) і постійну седиментації Сведберга 70s. Такі рибосоми не приєднані до мембран і мають діаметр 15 нм;
(2) великі рибосоми, які містяться в цитоплазмі клітин еукаріотичного типу. Їх маса становить 4,8х106 d, і постійна седиментації 80s. Такі рибосоми діаметром близько 22 нм, звичайно зв’язані з мембранами ендоплазматичної сітки і складають разом з нею гранулярну ендоплазматичну сітку. Функції рибосом — трансляція, тобто зчитування коду матричної (інфоромаційної) РНК і збирання поліпептиду. Шляхом введення мічених амінокислот виявлено, що в рибосомах відбувається синтез білків. Поліпептидні молекули білка синтезуються таким чином, що певні амінокислоти в рибосомі з’єднуються одна з одною у відповідній послідовності. Тому інформаційна РНК, яка у вигляді кодонів (триплетів), кодує порядок розміщення амінокислот, повинна переміщатися по рибосомі по мірі приєднання чергової амінокислоти до попередньої. Чим більше рибосом містить полісома, тим більше молекул поліпептидів буде синтезуватися на ній одночасно. На малій субодиниці рибосоми в місці її контакту з великою знаходиться іРНК-зв’язуюча ділянка, а також ділянка, яка утримує аміноацил-тРНК. Між двома ділянками рибосоми знаходиться центр, який каталізує утворення пептидних зв’язків.
Важливу роль в синтезі білка відіграє транспортна РНК (синоніми: тРНК, розчинна РНК, або РНК-переносник), функція якої полягає в тому, щоби з фонду амінокислот, утворених клітиною, вибрати “потрібну” і разом з нею направитися до рибосоми. Транспортна РНК має вигляд листочка (рис. 2.20), черешок якого у кожній тРНК має такий же самий триплет нуклеотидів —ЦЦА. Ця ділянка служить для прикріплення амінокислоти, утворення аміноацил-тРНК. Друга ділянка “пізнає” “свою” амінокислоту, яка і прикріплюється до першої ділянки тРНК. Третя ділянка — це антикодон (триплет нуклеотидів), за допомогою якого тРНК, навантажена амінокислотою, поміщає її на відповідне місце — кодон в іРНК, спарюючись з ним, за принципом комплементарності. Четверта ділянка тРНК пізнає рибосому на іРНК і прикріпляється до неї.
Синтез білка на рибосомах починається з прикріплення рибосоми (її малої субодиниці) до певної ділянки іРНК. Дальше в рибосому вступає тРНК з амінокислотою (аміноацил-тРНК) і своїм антикодоном (триплетом нуклеодитів) контактує з комплементарним йому кодоном на іРНК. Тоді тРНК від’єднується і рибосома разом з амінокислотою переміщується на наступну позицію (рух іРНК і рибосоми є зустрічним). У рибосомі до попередньої амінокислоти приєднується наступна в складі аміноацил-тРНК шляхом утворення пептидного зв’язку. На кожному етапі відбувається приєднання до рибосоми аміноацил-тРНК знову ж таки за принципом комплементарності — антикодон тРНК до відповідного кодону іРНК. Як тільки амінокислоти з’єднуються між собою, тРНК відпадає. І так процес синтезу білкового ланцюжка продовжується і завершується звільненням оліго- чи поліпептиду від рибосоми. Рибосома, яка закінчила збирання пептидного ланцюжка дисоціює (роз’єднується) на субодиниці і може знов приєднуватися на звільнене місце в іРНК.
Вважають, що розміщені вільно в гіалоплазмі полісоми синтезують білок для потреб самої клітини. Прикріплені до мембран гранулярної ендоплазматичної сітки полісоми синтезують білок на експорт для екзоцитозу, тобто виведення його за межі клітини (клітина печінки синтезує білки плазми крові, В-лімфоцити і плазмоцити — -глобуліни). При рості молодих клітин кількість рибосом збільшується. У процесі метаболізму білки цитоплазми постійно обновлюються, синтезуючись на полісомах. Рибосоми здійснюють також синтез спеціальних білків, таких як гемоглобін у попередників еритроцитів.
11.
