После установления химической природы фермента были подтверждены
представления Михаэлиса и Ментен о том, что при энзиматическом катализе
фермент соединяется с субстратом, образуя нестойкий промежуточный
фермент-субстратный комплекс, который в конце реакции распадается с
освобождением фермента и продукта реакции.
Даниель Кошленд педложил теорию «индуцированного» соответствия, то есть
субстрат навязывает активному центру свою форму, а активный центр в свою
очередь подгоняет форму субстрта под свою собственную.
Таким образом, фермент взаимодействует с субстратом согласно этим трём
теориям:
1-й этап: происходит ориентация субстрата относительно субстратного центра
фермента и его постепенное « причаливание » к « якорной» площадке.
2-й этап: жёсткая фиксация на « якорной» площадке и подгонка структур
активного центра к структурам субстрата.
3-й этап: непосредственный катализ.
Следует отметить, что для каталитической активности фермента
существенное значение имеет пространственная структура активного центра,
Энергия активации – энергия, необходимая для перевода всех молекул моля
вещества в активное состояние при данной температуре, то есть энергия, которая
необходима молекуле, чтобы преодолеть энергетический барьер. Фермент
снижает энергию активации путём увеличения числа активированных молекул,
которые становятся реакционноспособными на более низком энергетическом
уровне, то есть снижается и энергетический барьер.
