Тот участок поверхности молекулы фермента, который непосредственно
взаимодействует с молекулой субстрата, называется активным центром фермента.
Активный центр фермента образован из остатков аминокислот, находящихся в
составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных
цепей, пространственно сближенных. Образуется на уровне третичной структуры
белка-фермента.
В его пределах различают Адсорбционный участок (центр) и каталитический
участок (центр). Кроме того, вне активного центра фермента встречаются особые
функциональные участки; каждый из них обозначают термином аллостерический
центр.
Каталитический центр - это та область (зона) активного центра фермента, которая
непосредственно участвует в химических преобразованиях субстрата. Формируется
он за счет радикалов двух, иногда трех аминокислот, расположенных в разных
местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между
собой за счет изгибов этой цепи. Например, каталитический центр "серин-
гистидиновых" ферментов формируется за счет радикалов аминокислот серина и
гистидина. Если фермент является сложным белком, то в формировании
каталитического центра нередко участвует простетическая группа молекулы
фермента (кофермент). Коферментную функцию выполняют все водорастворимые
витамины и жирорастворимый витамин K.
Адсорбционный центр - это участок активного центра молекулы фермента, на
котором происходит сорбция (связывание) молекулы субстрата. Он формируется
одним, двумя, чаще тремя радикалами аминокислот, которые обычно расположены
рядом с каталитическим центром. Главная его функция - связывание молекулы
субстрата и передача этой молекулы каталитическому центру в наиболее удобном
положении (для каталитического центра). Эта сорбция происходит только за счет
слабых типов связей и потому является обратимой. По мере формирования этих
связей происходит конформационная перестройка адсорбционного центра, которая
приводит к более тесному сближению субстрата и активного центра фермента,
более точному соответствию между их пространственными конфигурациями. Такое
соответствие - не заранее "готовое", а формирующееся в ходе взаимодействия -
американский ученый Кошленд положил в основу теории индуцированного
соответствия (или наведенного соответствия), которая преодолела ограниченность
существовавшей ранее теории ключа и замка (жесткого соответствия структуры
субстрата структуре адсорбционного центра)
Аллостерическими центрами называют такие участки молекулы фермента вне его
активного центра, которые способны связываться слабыми типами связей (значит -
обратимо) с тем или иным веществом (лигандом). Причем такое связывание
приводит к такой конформационной перестройке молекулы фермента, которая
распространяется и на активный центр, облегчая, либо затрудняя (замедляя) его
работу. Соответственно такие вещества называются аллостерическими
активаторами или аллостерическими ингибаторами данного фермента.
