пользователей: 21281
предметов: 10473
вопросов: 178149
Конспект-online
зарегистрируйся или войди через vk.com чтобы оставить конспект.
РЕГИСТРАЦИЯ ЭКСКУРСИЯ

I семестр:
» бх

4. Структура ферментов, их функции. Классификации ферментов (по строению, по типу катализируемой реакции). Свойства ферментов как биокатализаторов.

Ферменты, или энзимы - это биологические катализаторы, образующиеся и

функционирующие во всех живых организмах. Вещество, превращение которого

катализирует фермент, получило название с у б с т р а т. Ферменты являются

важнейшими компонентами клетки, они тесным образом связаны с

разнообразными процессами жизнедеятельности, их роль как биокатализаторов

биохимических превращений подобна роли катализаторов в других химических

реакциях.

Установлено, что все известные в настоящее время ферменты представляют собой

белки.

Ферменты обладают теми же физико-химическими свойствами, что и белки. Их

молекулярная масса колеблется от десятков тысяч до нескольких миллионов. По

форме молекул ферменты относятся к глобулярным белкам

Тот участок поверхности молекулы фермента, который непосредственно

взаимодействует с молекулой субстрата, называется активным центром фермента.

Активный центр фермента образован из остатков аминокислот, находящихся в

составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных

цепей

В его пределах различают Адсорбционный участок (центр) и каталитический

участок (центр). Кроме того, вне активного центра фермента встречаются особые

функциональные участки; каждый из них обозначают термином аллостерический

центр.

Каталитический центр - это та область (зона) активного центра фермента, которая

непосредственно участвует в химических преобразованиях субстрата. Формируется

он за счет радикалов двух, иногда трех аминокислот, расположенных в разных

местах полипептидной цепи фермента Если фермент является сложным белком, то

в формировании каталитического центра нередко участвует простетическая группа

молекулы фермента (кофермент). Коферментную функцию выполняют все

водорастворимые витамины и жирорастворимый витамин K.

Адсорбционный центр - это участок активного центра молекулы фермента, на

котором происходит связывание молекулы субстрата. Он формируется одним,

двумя, чаще тремя радикалами аминокислот, которые обычно расположены рядом с

каталитическим центром. Главная его функция - связывание молекулы субстрата и

передача этой молекулы каталитическому центру в наиболее удобном положении

(для каталитического центра). Аллостерическими центрами называют такие

участки молекулы фермента вне его активного центра, которые способны

связываться слабыми типами связей (значит - обратимо) с тем или иным веществом

(лигандом). Причем такое связывание приводит к такой конформационной

перестройке молекулы фермента, которая распространяется и на активный центр,

облегчая, либо затрудняя (замедляя) его работу.

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ

Ферменты называют катализаторами белковой природы, так как они в миллионы

раз ускоряют течение отдельных химических реакций. Благодаря этой способности

ферменты играют важнейшую роль в обмене веществ,

Вторым свойством ферментов является строгая специфичность их действия.

Например, мальтаза разлагает мальтозу и не действует на близкий дисахарид

сахарозу.

Третьим свойством ферментов является их большая зависимость (лабильность) от

ряда внешних воздействий — температуры, рН среды, окислительно__________-

восстановительных условий, примесей некоторых веществ и др.

По степени чувствительности к температуре ферменты делят на две группы:

термолабильные и термостабильные. Первые переносят кратковременное

нагревание до 55— 65 °С, при более высокой температуре они инактивируются.

Вторые переносят нагревание до температуры ~75°С.

Классификация

Ферменты, как и белки, делятся на 2 группы: простые и сложные. Простые

целиком и полностью состоят из аминокислот и при гидролизе образуют

исключительно аминокислоты. Их пространственная организация ограничена

третичной структурой. Это в основом ферменты ЖКТ: пепсин, трипсин,

лизацим, фосфатаза. Сложные ферменты кроме белковой части содержат и

небелковые компоненты. Эти небелковые компоненты отличаются по прочности

связывания с белковой частью (аллоферментом).

Объединение ферментов в классы основано на типе катализируемых реакций.

1)Оксидоредуктазы – окисл-вост. реакции. 2)Трансферазы – реакции

межмолекулярного переноса (A-B+C=A+B-C). 3)Гидролазы – реакции

гидролитического расщепления =С - - О, =С - -N= и других связей. 4) Лиазы -

реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей. 5)

Изомеразы - реакции изменения геометрической или пространственной

конфигурации молекулы. 6) Лигазы (синтетазы) – реакции соединения двух

молекул, сопровождающиеся гидролизом макроэргов.

 


10.06.2015; 00:11
хиты: 335
рейтинг:0
для добавления комментариев необходимо авторизироваться.
  Copyright © 2013-2016. All Rights Reserved. помощь