пользователей: 21251
предметов: 10459
вопросов: 177801
Конспект-online
зарегистрируйся или войди через vk.com чтобы оставить конспект.
РЕГИСТРАЦИЯ ЭКСКУРСИЯ

I семестр:
» бх

2. Белки. Классификация, функции белков, физико-химические свойства

(денатурация, растворимость, электрофоретическая подвижность).

БЕЛКИ – это ВМС, состоящие из аминокислот (всего 20) и имеющие 4

уровня структурной органи зации, а в настоящее время выделяют еще и

пятый уровень.

Молекула белка — неразветвляющийся (линейный) полимер, минимальная

структурная единица которого (мономер) представлена аминокислотой. Ами-

нокислоты в молекуле белка соединены карбамидной (пептидной) связью.

Функции белков

1.Каталитическая или ферментативная.. Биологические катализаторы (ферменты)

по химической природе белки.

2.Транспортная функция. Белки транспортируют или переносят биологически

значимые соединения в организме.

3.сократительная — способность некоторых белков изменять конформацию, актин

и миозин

4.Структурная (пластическая) функция выполняется белками — элементами

клеточных мембран, главным образом фибриллярными белками. Кератин и

коллаген

5.Гормональная функция (функция управления)

6.Защитная функция белков реализуется антителами, интерферонами и

фибриногеном.

7.Энергетическая функция белков обеспечивается за счет части аминокислот,

высвобождающихся при расщеплении белка в тканях

Молекула белка — линейный полимер, или сополимер, структурная единица

которого — соединенные пептидными связями аминокислоты — характеризуется

сложной пространственной организацией, включающей три или четыре уровня.

Классификация белков

По составу белки можно разделить на простые и сложные, первые содержат в

молекуле только аминокислоты, вторые — еще и другие структуры (добавочные

или простетические группы).

Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на

глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид

вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая

растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных

аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает

хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и

большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Среди глобулярных белков можно выделить'

1) альбумины

2) полифункциональные глобулины

3) гистоны

4) протамины ;

5) проламины

6) глутелины

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически не

растворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах

расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании, структурных

элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

Сложные белки (протеиды) содержат наряду с протеиногенными аминокислотами

органический или неорганический компонент иной природы — простетическую

группу. Она связана с полипептидной цепью ковалентно, гетеропо-лярно или

координационно. Важнейшие представители: гликопротеины (нейтральные сахара,

аминосахара, кислые производные моносахаридов), липопротеины

(триацилглицериды, фосфолипиды и холестерол), металлопротеины (ион металла,

связанный ионной или координационной связью), фосфопротеины (остатки

фосфорной кислоты, связанные через остаток серина или треонина),

нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты), хромопротеины (окрашенный компонент

— пигмент или хромоген).

Денатурация белка — следствие разрыва слабых связей, ведущего к разрушению

вторичной и третичной структур. Молекула денатурированного белка

неупорядоченна — она приобретает характер случайного («статистического»)

клубка. Как правило, денатурация белка необратима, но в некоторых случаях после

устранения денатурирующего агента может произойти «ренатурация» —

восстановление вторичной и третичной структур, а следовательно, и свойств.

Денатурирующие агенты' высокие температуры (разрыв водородных и

гидрофобных связей), кислоты и основания (нарушение электростатических

связей), органические растворители (нарушение преимущественно гидрофобных

связей), мочевина и гуанидин (нарушение водородных связей).

Электрофорез белков . Метод разделения белков в электрическом поле.Методом

электрофореза возможно определить различные виды белка в сыворотке крови.

Отдельные белки, за исключением альбумина, обычно не определяются методом

электрофореза. Электрофорез белков помогает выявить заболевания

 


10.06.2015; 00:11
хиты: 97
рейтинг:0
для добавления комментариев необходимо авторизироваться.
  Copyright © 2013-2016. All Rights Reserved. помощь