Ферменты представляют собой органические катализаторы, вырабатываемые живыми клетками организма.
Все биохимические процессы обмена веществ совершаются при участии ферментов. Без ферментов эти процессы протекали бы очень медленно или совсем не происходили. Открыты ферменты русским химиком К. С. Кирхгофом в начале XIX в.
Ферменты (их называют также энзимами) обладают чрезвычайно высокой активностью. Ничтожное количество фермента способно вовлечь в реакцию в сотни тысяч и даже миллионы раз большую массу веществ - реагентов. Например, одна весовая часть сычужного фермента (применяется в сыроделии) вызывает свертывание в 70 млн. раз большей массы молока.
Названия ферментов, за некоторыми исключениями, составляются из корня слова, обозначающего субстрат, который расщепляется данным ферментом, с добавлением к нему окончания «аза». Например, фермент, расщепляющий крахмал (амилум), получил название амилаза; фермент, разлагающий сахар, - сахараза ит.д. За отдельными ферментами сохранились названия, которые они получили до введения указанного правила («аза»). Так, ферменты желудочно-кишечного тракта человека носят свое первоначальное название - пепсин и трипсин.
Ферменты состоят из белков, часть из них кроме белков включает также небелковые образования.
Ферменты обладают расщепляющей и синтезирующей способностью, т. е. вызывают или ускоряют как реакции расщепления, так и реакции синтеза.
Ферменты могут действовать внутри микробной клетки и вне ее. Те из них, которые вызывают биохимические процессы внутри клетки, называются эндоферментами.
Некоторые ферменты выделяются клетками в окружающий субстрат, который под их влиянием расщепляется до состояния, удобного для усвоения клеткой. Такие ферменты называются экзоферментами.
Все ферменты активны только в определенных условиях. При повышении температуры, кислотности или щелочности среды активность их падает, а при более резких изменениях условий среды ферменты разрушаются.
Большинство ферментов проявляет самую высокую активность при температурах в пределах 30-40°С. Повышение температуры свыше 40°С приводит сначала к падению активности фермента, а при температуре около 80°С почти все ферменты разрушаются.
Кислотность или щелочность среды оказывает большое влияние, на активность ферментов. Некоторые ферменты наиболее активны в кислой среде, для других нужна нейтральная или слабощелочная среда.
Сильно действуют на ферменты многие химические вещества. При этом одни вещества (активаторы) способны активизировать ферменты, другие (парализаторы), наоборот, снижают или полностью парализуют их активность.
Каждый фермент обладает строго избирательным действием, т. е. воздействует только на какое-нибудь одно соединение, вызывает или ускоряет лишь определенную реакцию. Поэтому микроорганизмы выделяют несколько ферментов, обеспечивающих многочисленные биохимические процессы внутри и вне клетки. Одни ферменты действуют на белки, другие - на углеводы, третьи - нажиры.
Ферменты, катализирующие превращения белков, называются протеазами, или протеолитическими ферментами. К ним относятся пепсин, разлагающий белки до более простых соединений - пептонов, трипсин, продолжающий распад белков до аминокислот. Протеолитические ферменты выделяются многими гнилостными бактериями и плесневыми грибами.
Ферменты, катализирующие гидролиз и синтез углеводов, относятся к карбогидразам. В эту группу входят амилаза, мальтаза, сахараза, лактаза, пектиназа, целлюлаза.
Амилаза превращает крахмал в солодовый сахар – мальтозу. Этот фермент содержится в плесневых грибах, многих бактериях, в растениях, а также в слюне и соке поджелудочной железы человека и животных. Амилаза образуется в проросших зернах ячменя (солод) и других злаковых. Она играет большую роль в производстве хлеба, спирта, пива и др.
Мальтаза расщепляет сахар мальтозу на две частицы глюкозы. Этот фермент вырабатывается бактериями и грибами, а также дрожжами.
Сахараза разлагает сахарозу на глюкозу и фруктозу. Фермент содержится в большинстве микроорганизмов и в растениях. Сахаразу применяют в кондитерской промышленности.
Лактаза расщепляет молочный сахар - лактозу - на галактозу и глюкозу. Она выделяется многими микроорганизмами, а также животными организмами.
Пектиназа катализирует расщепление пектиновых веществ. Она содержится в плесневых грибах и бактериях и находит применение в пищевой промышленности.
Целлюлаза подвергает гидролизу очень устойчивое соединение - целлюлозу (клетчатку). Целлюлаза выделяется грибами и некоторыми бактериями.
Жиры расщепляются липолитическими ферментами (липазами). Липазы разлагают жиры на глицерин и жирные кислоты. Эти ферменты вырабатываются некоторыми бактериями и плесенями, встречаются в растениях, а также образуются в животных организмах.
