Вопрос 1 Структура и функции белков организма человека.
Строение белков
Белки - высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α -аминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.
Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин - 36 000, гемоглобин - 152 000, миозин - 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта - 46, уксусной кислоты - 60, бензола - 78.
Аминокислотный состав белков
Белки - непериодические полимеры, мономерами которых являются α -аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α -аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты - могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты - не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.
В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными - содержат весь набор аминокислот; неполноценными - какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).
Свойства белков
Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов - гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.
Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называетсянеобратимой.
Функции белков
Строительная: Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная: Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная: Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная: В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная: Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная: В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая: В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая: При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая: Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.
Вопрос 2 Строение нуклеиновых кислот.
Нуклеиновые кислоты представляют собой полинуклеотидные цепи, в которых отдельные нуклеотиды соединены между собой через остатки фосфорной кислоты. При этом, остаток фосфорной кислоты одного нуклеотида взаимодействует с третьим атомом углерода углеводного компонента другого нуклеотида.
Встречаются два типа нуклеиновых кислот: рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК), различающиеся между собой по нуклеотидному составу. Углеводным компонентом РНК является рибоза, а ДНК — дезоксирибоза. В составе РНК встречаются четыре основных азотистых основания — аденин, гуанин, цитозин и урацил. Нуклеотиды, образующие ДНК, также содержат четыре основных азотистых основания — аденин, гуанин, цитозин и тимин.
При схематическом изображении строения нуклеиновых кислот для обозначения азотистых оснований используются однобуквенные символы: А — аденин, Г — гуанин, Ц — цитозин, У — урацил, Т — тимин.
Один конец РНК заканчивается свободным остатком фосфорной кислоты, который присоединен к пятому атому углерода сахара. Этот конец считают началом полинуклеотидной цепи и называют 5-концом. На другом конце РНК у третьего атома углерода сахара оказывается свободной гидроксильная группа. Этот конец называют 3-концом и считают окончанием полинуклеотидной цепи.
Молекулу ДИК, в большинстве случаев, образуют две полинуклеотидные цепи, закрученные одна относительно другой в двойную правовитковую спираль таким образом, что остатки фосфорной кислоты и дезоксирибозы располагаются снаружи, а азотистые основания — внутри спирали. Эту модель строения ДНК впервые предложили в 1953 г. американский биохимик Д. Уотсон и английский биофизик и генетик Ф. Крик.
Еще в 1951 г. американский биохимик Э. Чаргафф установил, что в ДНК различного происхождения содержится равное число молей аденина и тимина, а также гуанина и цитозина. Он сформулировал правило, согласно которому в молекуле двуспиральной ДНК сумма пуриновых оснований равна сумме пиримидиновых.
Это позволило Д. Уотсону и Ф. Крику предположить, что в одной цепи ДНК записан план построения ее второй цепи. При этом азотистые основания обеих цепей связываются между собой водородными связями. Азотистые основания образуют пары в точном соответствии с правилом Э. Чаргаффа: аденин связывается с тимином двумя водородными связями, а гуанин с цитозином — тремя. Это свойство получило название комплементарности азотистых оснований (лат. complementum — дополнение). Аденин комплементарен тимину, а гуанин — цитозину.
Полинуклеотидные цепи ДНК антипараллельны.
Установлены параметры двойной спирали ДНК. Ее диаметр составляет 2 нм, а длина одного витка одной нити ДНК — 3,4 нм. Число нуклеотидов в одном витке одной нити спирали равно 10.
Помимо различий в составе нуклеотидов и строении молекул, РНК и ДНК существенно различаются по молекулярным массам. Молекулярные массы РНК колеблются в интервале от нескольких десятков тысяч до 4-5 миллионов дальтон. Однако молекулярные массы гигантских молекул ДНК намного больше и колеблются в пределах от нескольких миллионов дальтон у простейших организмов и до 1000-1012 дальтон у высших.
Состав нуклеиновых кислот
Различаются нуклеиновые кислоты и по месту локализации в клетке. ДНК содержится, главным образом, в ядре, а РНК — как в цитоплазме, так и в ядре клетки. Все эти различия свидетельствуют о том, что каждый тип нуклеиновой кислоты выполняет в обмене веществ свои специфические биологические функции.
