Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты (20 ак). Составляют около 50%сухой массы клетки. Наименьшее количество ак собраны в полипептидную цепь. В организме входят в состав цитоплазмы, ферментов, плазмы крови, многих гормонов, гемоглобина. Источником для человека служат преимущественно продукты животного происхождения (мясо, рыба, молоко и т.д.) и частично растительного происхождения. Расщепляются до АК и всасываются в кровь.особенно важны незаменимые АК, которые не могут синтезироваться в организме. Отсутствие некоторых бклков приводит к нарушению синтеза. Суточная потребность 80-100 гр. в клетках из АК образуются белки, свойственные данному организму. Часть АК, не использованных в синтезе белка, осуществляется с очвобождением энергии.При распаде образуется вода, диоксид углерода, амиак, мочевина. Продукты распада выводятся с мочей, потом и частично с выдыхаемым воздухом.
Делятся на 2 группы
Простые Сложные
Альбумины Гликопротеиды
Глобулины Липопротеиды
Гистоны Нуклеопротеиды
АК состоят из углеродного радикала, соединенным с сарбоксильной группой (-СОО), имеющей кислые св-а, и аминогруппой(NH2)обладающей основными св-ми. АК отличаются от др. от др. только радикалами.возможность соединяться в длинные цепочки обусловлено тем, что устанавливаются прочные пептидные связи.
Функции белков:
- Строительная (входит в состав всех клеточных мембран, хромосом, ядрышек)
- Каталитическая (ферментативная)
- Транспортная (перенос ве-в, О2, жирных кислот)
- Двигательная (спец. Сократительные белки – актин, миозин)
- Защитная (выделение белковых в-в - антител)
- Регуляторная (осуществляется гормонами)
- Энергетическая (при распаде 1 гр. белка – 17,6кДж)
- Сигнальная
Белки состоят из сотен и тысяч АК, представляю собой макромолекулы.Различные св-а определяются последовательностью соединения АК, которая закодирована в ДНК. Эту последовательность называют первичной структурой молекулы белка, от которой зависит последующие уровни пространственной организации и биологические свойства белков. Обусловлена ковалентными пептидними связями.
благодоря водородной связи м/у атомами соседних витков спирали. Водородные связи лабее пептидных, но многкратно повторенные создают прочные соединения.
Многие белковые молекулы становятся функциональными после приобретения глобулярной (третичной) структуры. Она формируется путем многократного сворачивания спирали в трехмерное образование – глобулу. Данная структура поддерживается гидрофобными взаимодействиями(силы притяжения между неполярными участками молекул в водной среде), электростатическими связями м/у + и – заряженными радикалами остатков АК и слабыми дисульфидными () связями. Глоб. структуру имеют большинство белков (альбумины, глобулины).
Для выполнения некоторых функций требуется участие белков с более высоким уровнем организации, при котором происходит объединение нескольких глобулярных белковых молекул в единую систему – четвертичную структуру (химические взаимодействия могут быть разными – гидрофобные, водородные, ионные).
