Витами́ны (от лат. vita — «жизнь») — группа низкомолекулярных органических соединений относительно простого строения и разнообразной химической природы. Это сборная по химической природе группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи. Автотрофные организмы также нуждаются в витаминах, получая их либо путём синтеза, либо из окружающей среды. Так, витамины входят в состав питательных сред для выращивания организмов фитопланктона[1]. Большинство витаминов являются коферментами или их предшественниками[2].
Витамины содержатся в пище (или в окружающей среде) в очень малых количествах, и поэтому относятся к микронутриентам. К витаминам не относят микроэлементыи незаменимые аминокислоты[2].
Наука на стыке биохимии, гигиены питания, фармакологии и некоторых других медико-биологических наук, изучающая структуру и механизмы действия витаминов, а также их применение в лечебных и профилактических целях, называется витаминологией.[3]
Витамины выполняют каталитическую функцию в составе активных центров разнообразных ферментов, а также могут участвовать в гуморальной регуляции в качестве экзогенных прогормонов и гормонов. Несмотря на исключительную важность витаминов в обмене веществ, они не являются ни источником энергии для организма (не обладают калорийностью), ни структурными компонентами тканей.
Концентрация витаминов в тканях и суточная потребность в них невелики, но при недостаточном поступлении витаминов в организме наступают характерные и опасные патологические изменения.
Большинство витаминов не синтезируются в организме человека, поэтому они должны регулярно и в достаточном количестве поступать в организм с пищей или в виде витаминно-минеральных комплексов и пищевых добавок. Исключения составляютвитамин D, который образуется в коже человека под действием ультрафиолетового света; витамин A, который может синтезироваться из предшественников, поступающих в организм с пищей; и ниацин, предшественником которого являетсяаминокислота триптофан. Кроме того, витамины K и В3 обычно синтезируются в достаточных количествах бактериальной микрофлорой толстого кишечника человека[2].
С нарушением поступления витаминов в организм связаны 3 принципиальных патологических состояния: отсутствие витамина — авитаминоз, недостаток витамина —гиповитаминоз, и избыток витамина — гипервитаминоз.
На 2012 год 13 веществ (или групп веществ) признано витаминами. Ещё несколько веществ, например карнитин и инозитол, находятся на рассмотрении[4]. Исходя из растворимости, витамины делят на жирорастворимые — A, D, E, K, и водорастворимые — C и витамины группы B. Жирорастворимые витамины накапливаются в организме, причём их депо являются жировая ткань и печень. Водорастворимые витамины в существенных количествах не депонируются и при избытке выводятся с водой. Это объясняет бо́льшую распространённость гиповитаминозов водорастворимых витаминов и гипервитаминозов жирорастворимых витаминов.
Витамины условно обозначаются буквами латинского алфавита: A, B, C, D, E, H, K и т. д. Впоследствии выяснилось, что некоторые из них являются не самостоятельными веществами, а комплексом отдельных витаминов. Так, например, хорошо изучены витамины группы В. Названия витаминов по мере их изучения претерпевали изменения (данные об этом приводятся в таблице). Современные названия витаминов приняты в 1956 году Комиссией по номенклатуре биохимической секции Международного союза по чистой и прикладной химии.
Для некоторых витаминов установлено также определенное сходство физических свойств и физиологического действия на организм.
До настоящего времени классификация витаминов строилась, исходя из растворимости их в воде или жирах. Поэтому первую группу составляли водорастворимые витамины (C, P и вся группа B), а вторую — жирорастворимые витамины — липовитамины (A, D, E, K). Однако ещё в 1942—1943 годах академик А. В. Палладин синтезировал водорастворимый аналог витамина К — викасол. А за последнее время получены водорастворимые препараты и других витаминов этой группы. Таким образом, деление витаминов на водо- и жирорастворимые до некоторой степени теряет свое значение.
Буквенное обозначение | Химическое название согласно международной номенклатуре
(другие названия — в скобках) |
Растворимость (Ж — жирорастворимый В — водорастворимый) |
Последствия гиповитаминоза, физиологическая роль | Верхний допустимый уровень | Суточная потребность |
---|---|---|---|---|---|
A1
|
Ретинол (аксерофтол, противоксерофтальмический витамин) Дегидроретинол |
Ж[8] | Куриная слепота, ксерофтальмия | 3000 мкг[8] | 900 (взрослые), 400—1000 (дети) мкг рет. экв.[8] |
B1 | Тиамин (аневрин, антиневритный) | В | Бери-бери | не установлен[8] | 1,5 мг[8] |
B2 | Рибофлавин | В | Арибофлавиноз | не установлен[8] | 1,8 мг[8] |
B3 , PP | никотинамид (никотиновая кислота, ниацинамид, противопеллагрический витамин) | В | Пеллагра | 60 мг[8] | 20 мг[8] |
B4 | Холин | В | Расстройства печени | 20 г | 425—550 мг |
Ферменты. Общие сведения о белковых катализаторах биохимических реакций. Биомедицинское значение ферментов. Классификация ферментов и номенклатура Ферменты в клинической диагностике.
Ферменты – это вещества, без которых невозможно течение множества процессов в организме. На самом деле, ферменты принимают участие не только в переваривании пищи, но и в работе центральной нервной системы, в процессах роста новых клеток. Ферменты относятся к белкам. Но в их составе есть и минеральные соли. Ферментов достаточно много и каждый обладает совершенно уникальным действием на узкий круг веществ. Ферменты не могут заменять друг друга. Ферменты могут действовать только при температуре, не превышающей пятидесяти четырех градусов. Но и слишком низкие температуры тоже не способствуют их активности. Ведь «работают» ферменты в человеческом теле и оптимальна для них именно температура тела. Губителен для ферментов солнечный свет и кислород. Метаболизм жиров, белков, минералов и углеводов проходит только в присутствии ферментов. Ферменты действуют в кишечнике. При этом витамин Е помогает ферментам достичь в неизменном состоянии кишечника. Работа ферментов значительно сокращает энергетические затраты организма на переработку пищи. Если Вы не любитель сырых фруктов и овощей, то, скорее всего, у Вас в организме ферментов вырабатывается недостаточно. Все ферменты разделяются на три основных группы: амилаза, липаза и протеаза. Фермент амилаза необходим для переработки углеводов. Под воздействием амилазы углеводы разрушаются и легко всасываются в кровь. Амилаза присутствует как в слюне, так и в кишечнике. Амилаза тоже бывает разной. Для каждого вида сахаров существует собственный вид этого фермента. Липаза – это ферменты, которые присутствуют в желудочном соке и вырабатываются поджелудочной железой. Липаза необходима для усвоения организмом жиров. Протеаза – это группа ферментов, которые присутствуют в желудочном соке и тоже вырабатываются поджелудочной железой. Кроме этого, протеаза присутствует и в кишечнике. Протеаза необходима для расщепления белков. Существуют такие ферменты, которые запускают процессы обмена веществ внутри клеток. Практически нет в организме такой системы, которая не вырабатывала бы свои ферменты. Существуют и продукты питания, в которых есть собственные ферменты. Это авокадо, ананасы, папайя, манго, бананы и различные пророщенные зерна. В организме вырабатываются и так называемые протеолитические ферменты, которые не только участвуют в пищеварении, но еще и снимают воспалительные процессы. К таким ферментам относят панкреатин, пепсин, ренин, трипсин и химотрипсин. Наиболее распространенным в лекарственной форме является фермент панкреатин. Его применяют в случае нехватки ферментов в организме, для облегчения переваривания пищи, при аллергиях на еду, различных тяжелых нарушениях иммунитета, а также других сложных внутренних болезнях. Если Вы страдаете ферментной недостаточностью, то предпочтительнее использовать такие лекарства, которые содержат сразу несколько ферментов. Но есть препараты, содержащие только один какой-либо фермент. Обычно ферментные препараты нужно употреблять во время еды, но иногда эффективнее прием после еды. Лекарственные средства, которые содержат ферменты, следует держать в холодильнике. Ферментные препараты смело можно назвать БАД (биологически активными добавками). Но применять их бесконтрольно на протяжении длительного времени все же не стоит. Лучше проконсультироваться с врачом.
Первоначально ферментам давали названия, образуемые путем добавления окончания к названию субстрата, на который данный фермент действует. Так, ферменты, гидролизующие крахмал (амилон), были названы амилазами; ферменты, гидролизующие жиры (
-липазами; ферменты, гидролизующие белки (протеины), — протеиназами. Позднее ферментам, катализирующим сходные по типу реакции, стали давать название, указывающее тип соответствующей реакции — дегидрогеназы, оксидазы. декарбоксилазы, ацилазы и т.д. Многие из этих названий используются и теперь.
Номенклатура, введенная Международным биохимическим союзом (IUB), на первый взгляд кажется сложной и громоздкой, но зато она является однозначной. Главный ее принцип состоит в том, что ферменты называют и классифицируют в соответствии с типом катализируемой химической реакции и ее механизмом; это существенно облегчает систематизацию данных, относящихся к различным аспектам метаболизма. Основные черты системы, введенной IUB, состоят в следующем.
1. Реакции и ферменты, которые их катализируют, подразделяются на шесть классов, в каждом из которых имеется несколько подклассов (от четырех до 13).
2. Название фермента состоит из двух частей: первая часть — название субстрата (или субстратов); вторая указывает тип катализируемой реакции и оканчивается на - аза.
3. Дополнительная информация, если она необходима для уточнения, заключается в скобки. Например, фермент, катализирующий реакцию имеет номер 1.1.1.37 и называется L-малат: NADf оксидоредуктаза (декарбоксилирующая).
4. Каждый фермент имеет кодовый номер по классификации ферментов (КФ): первая цифра характеризует класс реакции, вторая — подкласс и третья — подподкласс. Четвертая цифра указывает порядковый номер фермента в его подподклассе. Таким образом, КФ 2.7.1.1 означает, что фермент относится к классу 2 (трансфераза), подклассу 7 (перенос фосфата) и подподклассу 1 (акцептором фосфата является спирт). Последняя цифра обозначает фермент гексокиназу, или АТР: -гексозо-б-фосфотрансферазу, т. е. фермент, катализирующий
перенос фосфата с АТР на гидроксильную группу атома углерода в шестом положении глюкозы.
Ниже представлены все шесть классов ферментов и некоторые конкретные примеры. В скобках указано рекомендуемое название.
1. Оксидоредуктазы.Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции с участием двух субстратов, S и S:
Катализируют реакции, в которых участвуют такие группы, как Некоторые подклассы:
1.1. Ферменты, действующие на группу СН— ОН (донор электронов). Например:
1.4. Ферменты, действующие на группу Н-NH, (донор электронов). Например:
1.4.1.3. L-Глутамат: NAD(P)+ оксидоредуктаза (дезаминирующая) [глутаматдегидрогеназа из печени животных]. Запись означает, что акцептором электронов может служить либо
либо
лутамат
2. Трансферазы. Ферменты, катализирующие перенос группы G (отличной от атома водорода) с субстрата S на субстрат
Катализируют перенос одноуглеродных групп, альдегидных или кетонных остатков, а также ацильных, алкильных, гликозильных групп и групп, содержащих фосфор и серу. Некоторые подклассы:
2.3. Ацилтрансферазы. Например:
2.3.1.6. Ацетил-СоА:холин О-ацетилтрансфераза [холин-ацетилтрансфераза]
2.7. Ферменты, катализирующие перенос группы, содержащей фосфор. Например:
2.7.1.1. АТР: -гексоза
-фосфотрансфераза [гек-сокиназа]
3. Гидролазы. Ферменты, катализирующие гидролиз эфирных, сложноэфирных, пептидных и гликозильных связей, кислотных ангидридов, связей С— С, С-галоида и Например:
3.1. Ферменты, действующие на сложноэфирные связи. Например:
3.1.1.8. Ацилхолин—ацилгидролаза [псевдохо-линэстераза]
3.2. Ферменты, действующие на гликозильные соединения. Например:
3.4. Ферменты, действующие на пептидные связи.
Классификация (с подразделением на 11 подклассов) учитывает различия между пептидазами и протеазами, выделяет ферменты, гидролизующие дипептиды или более крупные пептиды, отщепляющие одну или большее число аминокислот, атакующие связь на С-или -конце. Протеиназы в соответствии с механизмом катализа подразделяются на сериновые, тиоловые и металлозависимые. Например:
3.4.2.1. Сериновые протеиназы. Например: химотрипсин, трипсин, плазмин, факторы свертывания крови
Карбоксильные (кислые) протеиназы. Например: пепсины А, В и С.
4. Лиазы. Ферменты, отщепляющие группы от субстратов по негидролитическому механизму, с образованием двойных связей.
Ферменты, действующие на связи и С—галоид. Некоторые подгруппы:
4.1.2. Альдегид-лиазы. Например:
4.1.2.7. Кетозо-1-фосфат-альдолаза [альдолаза]
4.2. Углерод—кислород лиазы. Например:
5. Изомеразы. В этот класс включены все ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических, геометрических и позиционных изомеров. Некоторые подклассы:
5.2. Цис-гпранс-изотлерязы. Например:
5.2.1.3. все-трянс-Ретиналь 11 -цис-транс-изоме-раза [ретинальизомераза]
5.3. Ферменты, катализирующие взаимопревращение альдоз и кетоз. Например:
5.3.1.1. лицеральдегид-3-фосфаткетол-изо-мераза [триозофосфатизомераза]
6. Лигазы. (от лат. лигаре — связывать). Ферменты, катализирующие соединение двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТР или подобного соединения. В этот класс включены ферменты, катализирующие реакции, в ходе которых образуются связи . Некоторые подклассы:
6.3. Ферменты, катализирующие образование связей Например:
6.3.1.2. L-Глутамат:аммиак лигаза (ADP) [глу-таминсинтетаза]
6.4. Ферменты, катализирующие образование связей Например:
6.4.1.2. Ацетил-СоА: лигаза (ADP) [ацетил-Со А—карбоксилаза]